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- PDB-1j2z: Crystal structure of UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2z
タイトルCrystal structure of UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase
要素Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
キーワードTRANSFERASE / UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase / LpxA / left-handed beta-helix structure
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lee, B.I. / Suh, S.W.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase from Helicobacter pylori
著者: Lee, B.I. / Suh, S.W.
履歴
登録2003年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5475
ポリマ－29,8961
非ポリマー6514
水2,666148
1
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
ヘテロ分子

A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,64115
ポリマ－89,6893
非ポリマー1,95212
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area9360 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area31560 Å2
手法PISA
2
A: Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,28330
ポリマ－179,3796
非ポリマー3,90424
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+3/21
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+3/21
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+3/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.686, 90.686, 148.203
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmttric unit by the opertations: -0.5x-0.866y+1, 0.866x-0.5y, z and -0.5x+0.866y+1, -0.866x-0.5y+1, z

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要素

#1: タンパク質 Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase / LpxA


分子量: 29896.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: lpxA / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: O25927, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
#2: 糖 ChemComp-SOG / octyl 1-thio-beta-D-glucopyranoside / 2-HYDROXYMETHYL-6-OCTYLSULFANYL-TETRAHYDRO-PYRAN-3,4,5-TRIOL / 1-S-OCTYL-BETA-D-THIOGLUCOSIDE / octyl 1-thio-beta-D-glucoside / octyl 1-thio-D-glucoside / octyl 1-thio-glucoside / オクチル1-チオ-β-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 308.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O5S / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: ammonium sulfate, sodium/potassium tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lee, B.I., (2002) Acta Cryst., D58, 864.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 20 mg/ml / 一般名: protein

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 21616 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 21519 / % possible obs: 99.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LXA

1lxa


解像度: 2.1→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2537123.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2139 9.9 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 21519 99 %-
all-21606 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.4825 Å2 / ksol: 0.392823 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å21.15 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2001 0 40 148 2189
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 370 10.7 %
Rwork0.212 3092 -
obs--98.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3SOG.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4SULFATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5TAR.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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