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万見
- PDB-1j2a: Structure of E. coli cyclophilin B K163T mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2a
タイトルStructure of E. coli cyclophilin B K163T mutant
要素cyclophilin B
キーワードISOMERASE / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


protein peptidyl-prolyl isomerization / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, E. coli cyclophilin A-like / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Konno, M. / Sano, Y. / Okudaira, K. / Kawaguchi, Y. / Yamagishi-Ohmori, Y. / Fushinobu, S. / Matsuzawa, H.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: Escherichia coli cyclophilin B binds a highly distorted form of trans-prolyl peptide isomer
著者: Konno, M. / Sano, Y. / Okudaira, K. / Kawaguchi, Y. / Yamagishi-Ohmori, Y. / Fushinobu, S. / Matsuzawa, H.
履歴
登録2002年12月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cyclophilin B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0701
ポリマ－18,0701
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.55, 82.55, 52.35
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 cyclophilin B


分子量: 18070.326 Da / 分子数: 1 / 変異: K163T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pATrp EPPIa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P20752, UniProt: P0AFL3*PLUS, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
19.5 mg/mlprotein1drop
238 %(w/v)satammonium sulfate1drop
30.04 %(w/v)1dropNaN3
480 mMTris-HCl1droppH8.0
546 %(w/v)satammonium sulfate1reservoir
60.04 %(w/v)1reservoirNaN3
7100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2000年10月6日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→80 Å / Num. obs: 19219 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.402 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 133992
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J28

1j28
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.225 1868 RANDOM
Rwork0.201 --
obs-18959 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1273 0 0 81 1354
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg0.842
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.82 Å / Rfactor Rfree: 0.311 / Rfactor Rwork: 0.287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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