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- PDB-1iz3: Dimeric structure of FIH (Factor inhibiting HIF) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iz3
タイトルDimeric structure of FIH (Factor inhibiting HIF)
要素FIH
キーワードTRANSCRIPTION / double Beta-sheet helix
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding ...hypoxia-inducible factor-asparagine dioxygenase / : / [protein]-asparagine 3-dioxygenase activity / peptidyl-histidine dioxygenase activity / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Cellular response to hypoxia / carboxylic acid binding / positive regulation of vasculogenesis / ankyrin repeat binding / Notch binding / oxygen sensor activity / negative regulation of Notch signaling pathway / NF-kappaB binding / positive regulation of myoblast differentiation / ferrous iron binding / transcription corepressor activity / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins ...Clavaminate synthase-like / Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor, domain II / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Helix Hairpins / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lee, C. / Kim, S.-J. / Jeong, D.-G. / Lee, S.M. / Ryu, S.-E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of human FIH-1 reveals a unique active site pocket and interaction sites for HIF-1 and von Hippel-Lindau.
著者: Lee, C. / Kim, S.J. / Jeong, D.G. / Lee, S.M. / Ryu, S.E.
履歴
登録2002年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7292
ポリマ－40,6331
非ポリマー961
水00
1
A: FIH
ヘテロ分子

A: FIH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4594
ポリマ－81,2672
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3450 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area31630 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.89, 86.89, 143.42
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis : -x, y, -z

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要素

#1: タンパク質 FIH / factor inhibiting HIF1


分子量: 40633.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWT6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.4M Lithium sulfate, 20% PEG 4000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
20.4 Mlithium sulfate1reservoir
320 %PEG40001reservoir
40.1 MTris1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月9日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→99 Å / Num. all: 25821 / Num. obs: 24716 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.8→50 Å / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
Num. obs: 13563 / % possible obs: 95.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.7 % / Num. unique obs: 98205 / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 4.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1169 -random
Rwork0.23 ---
all0.236 25821 --
obs0.236 24716 95.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 5 0 2778
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
LS精密化 シェル解像度: 2.8→50 Å
精密化
*PLUS
最低解像度: 99 Å / Num. reflection all: 13563 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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