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- PDB-1iyz: Crystal Structures of the Quinone Oxidoreductase from Thermus the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iyz
タイトルCrystal Structures of the Quinone Oxidoreductase from Thermus thermophilus HB8 and Its Complex with NADPH
要素QUINONE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PROTEIN-NADPH COMPLEX / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH:quinone reductase / NADPH:quinone reductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily ...: / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Probable quinone oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shimomura, Y. / Kakuta, Y. / Fukuyama, K. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用
ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structures of the Quinone Oxidoreductase from Thermus thermophilus HB8 and Its Complex with NADPH: Implication for NADPH and Substrate Recognition
著者: Shimomura, Y. / Kakuta, Y. / Fukuyama, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Overproduction, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a quinone oxidoreductase from Thermus thermophilus HB8
著者: Shimomura, Y. / Sumiguchi-Agari, K. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / Fukuyama, K.
履歴
登録2002年9月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: QUINONE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8722
ポリマ－32,1271
非ポリマー7451
水64936
1
A: QUINONE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: QUINONE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7444
ポリマ－64,2532
非ポリマー1,4912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-5/61
単位格子
Length a, b, c (Å)77.633, 77.633, 235.614
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 QUINONE OXIDOREDUCTASE


分子量: 32126.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET-11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8L3C8, NADPH:quinone reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: ammonium dihydrogen phosphate, pH 3.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Shimomura, Y., (2002) Acta Crystallogr.,Sect.D, 58, 1365.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18.4 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
3150 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 278044 / Num. obs: 278044 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 11091 / Num. measured all: 278044 / Rmerge(I) obs: 0.116
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.205

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.8→44.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 532329.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1109 10.2 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.2235 10881 --
obs0.2235 10881 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.738 Å2 / ksol: 0.37952 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.61 Å28.33 Å20 Å2
2--4.61 Å20 Å2
3----9.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2127 0 48 36 2211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 169 10 %
Rwork0.283 1529 -
obs--94.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NDP_XPLOR.PARAMNDP_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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