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万見
- PDB-1ivo: Crystal Structure of the Complex of Human Epidermal Growth Factor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ivo
タイトルCrystal Structure of the Complex of Human Epidermal Growth Factor and Receptor Extracellular Domains.
要素
  • Epidermal Growth Factor Receptor
  • Epidermal growth factor
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / Transmembrane / Glycoprotein / Receptor / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of calcium ion import / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process ...negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of protein localization to early endosome / regulation of calcium ion import / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / tongue development / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / hydrogen peroxide metabolic process / ERBB2-EGFR signaling pathway / epidermal growth factor receptor binding / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / positive regulation of DNA binding / branching morphogenesis of an epithelial tube / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to cobalamin / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / positive regulation of receptor internalization / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / mammary gland alveolus development / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of phosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / positive regulation of endothelial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / cellular response to epidermal growth factor stimulus / EGFR Transactivation by Gastrin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cellular response to cadmium ion / GRB2 events in ERBB2 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of DNA repair / positive regulation of endothelial cell migration / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuron projection morphogenesis / epithelial cell proliferation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / basal plasma membrane / platelet alpha granule lumen / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of DNA replication
類似検索 - 分子機能
Pro-epidermal growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain ...Pro-epidermal growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / EGF-like domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / : / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / Pro-epidermal growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ogiso, H. / Ishitani, R. / Nureki, O. / Fukai, S. / Yamanaka, M. / Kim, J.H. / Saito, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Complex of Human Epidermal Growth Factor and Receptor Extracellular Domains.
著者: Ogiso, H. / Ishitani, R. / Nureki, O. / Fukai, S. / Yamanaka, M. / Kim, J.H. / Saito, K. / Inoue, M. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2002年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal Growth Factor Receptor
B: Epidermal Growth Factor Receptor
C: Epidermal growth factor
D: Epidermal growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,21313
ポリマ－150,0194
非ポリマー2,1949
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11490 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area52390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)220.164, 220.164, 113.121
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Epidermal Growth Factor Receptor


分子量: 68780.328 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domains I, II, II and IV / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcDNA-sEGFR
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): LEC8 / 参照: UniProt: P00533, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質 Epidermal growth factor / EGF


分子量: 6229.027 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-53 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01133
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: PEG4000, PEG6000, sodium acetate, sodium chloride, TRIS, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 %PEG40001reservoir
21 %PEG60001reservoir
375 mMTris-HCl1reservoirpH8.4
475 mMsodium acetate1reservoir
5200 mM1reservoirNaCl
610 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU11
シンクロトロンSPring-8 BL41XU20.9795, 0.9798, 0.9733, 0.9839
検出器
タイプID検出器詳細日付
MARRESEARCH1CCDmirrors
MARRESEARCH2CCDmirrors2001年1月1日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97951
30.97981
40.97331
50.98391
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 293584 / Num. obs: 293584 / % possible obs: 99 % / Biso Wilson estimate: 71.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.71 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 46667 / % possible obs: 98.2 % / Num. measured all: 320883 / Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 2239 5 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.258 44854 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.4363 Å2 / ksol: 0.166501 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 82.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.51 Å215.74 Å20 Å2
2---9.51 Å20 Å2
3---19.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8673 0 140 79 8892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 360 5.2 %
Rwork0.31 6616 -
obs-6103 91.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.781

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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