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万見
- PDB-1iu8: The X-ray Crystal Structure of Pyrrolidone-Carboxylate Peptidase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iu8
タイトルThe X-ray Crystal Structure of Pyrrolidone-Carboxylate Peptidase from Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus horikoshii
要素Pyrrolidone-carboxylate peptidase
キーワードHYDROLASE / Thiol protease
機能・相同性
機能・相同性情報


pyroglutamyl-peptidase I / pyroglutamyl-peptidase activity / proteolysis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyroglutamyl peptidase I, bacterial-type / Pyroglutamyl peptidase I, Glu active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase glutamic acid active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Pyroglutamyl peptidase I, Cys active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase cysteine active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like superfamily / Pyroglutamyl peptidase ...Pyroglutamyl peptidase I, bacterial-type / Pyroglutamyl peptidase I, Glu active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase glutamic acid active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Pyroglutamyl peptidase I, Cys active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase cysteine active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like superfamily / Pyroglutamyl peptidase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyrrolidone-carboxylate peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sokabe, M. / Kawamura, T. / Sakai, N. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2002
タイトル: The X-ray crystal structure of pyrrolidone-carboxylate peptidase from hyperthermophilic archaea Pyrococcus horikoshii
著者: Sokabe, M. / Kawamura, T. / Sakai, N. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I.
履歴
登録2002年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3342
ポリマ－45,3342
非ポリマー00
水9,026501
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
2
A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase

A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6694
ポリマ－90,6694
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area6500 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.899, 66.479, 76.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Pyrrolidone-carboxylate peptidase


分子量: 22667.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH0596 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Codnplus(DE3)-RIL-X / 参照: UniProt: O58321, pyroglutamyl-peptidase I
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 501 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: MPD, Magnesium Chlolide, Imidazole, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / PH range low: 9 / PH range high: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMimidazole1reservoirpH7.4-9.0
235-38 %MPD1reservoir
30.1-0.2 M1reservoirMgCl2
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→23.6 Å / Num. all: 54101 / Num. obs: 54101 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.211 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.6→1.686 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 7861 / Rsym value: 0.231 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 207328 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 3.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IOF

1iof


解像度: 1.6→20 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 5441 10 %random
Rwork0.189 ---
all-54102 --
obs-54090 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: throughout / Bsol: 49.57 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.908 Å20 Å2-2.613 Å2
2--2.574 Å20 Å2
3---2.335 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.25 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3182 0 0 501 3683
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004401
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28175
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.91955
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91157
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2891 521 9.7 %
Rwork0.2689 4868 -
obs-5389 100 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.91955
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91157
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.2689

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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