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- PDB-1ikv: K103N Mutant HIV-1 Reverse Transcriptase in Complex with Efivarenz -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ikv
タイトルK103N Mutant HIV-1 Reverse Transcriptase in Complex with Efivarenz
要素(POL POLYPROTEIN) x 2
キーワードTRANSFERASE / Heterodimer / protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / host multivesicular body / viral penetration into host nucleus / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EFZ / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lindberg, J. / Unge, T.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the inhibitory efficacy of efavirenz (DMP-266), MSC194 and PNU142721 towards the HIV-1 RT K103N mutant.
著者: Lindberg, J. / Sigurdsson, S. / Lowgren, S. / Andersson, H.O. / Sahlberg, C. / Noreen, R. / Fridborg, K. / Zhang, H. / Unge, T.
履歴
登録2001年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月31日Group: Atomic model
改定 1.42012年7月18日Group: Non-polymer description
改定 1.52018年3月7日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POL POLYPROTEIN
B: POL POLYPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,7293
ポリマ－114,4132
非ポリマー3161
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area45200 Å2
手法PISA
2
A: POL POLYPROTEIN
B: POL POLYPROTEIN
ヘテロ分子

A: POL POLYPROTEIN
B: POL POLYPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,4586
ポリマ－228,8274
非ポリマー6312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y,-z+5/21
Buried area16090 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area85800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.633, 157.168, 156.149
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a heterodimer

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要素

#1: タンパク質 POL POLYPROTEIN / reverse transcriptase


分子量: 64500.965 Da / 分子数: 1 / 変異: K103N, E478Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: BH10 / プラスミド: PETd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質 POL POLYPROTEIN / reverse transcriptase


分子量: 49912.344 Da / 分子数: 1 / 変異: K103N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: BH10 / プラスミド: PETd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#3: 化合物 ChemComp-EFZ / (-)-6-CHLORO-4-CYCLOPROPYLETHYNYL-4-TRIFLUOROMETHYL-1,4-DIHYDRO-2H-3,1-BENZOXAZIN-2-ONE / DMP-266 / Efavirenz


分子量: 315.675 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H9ClF3NO2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: ammonium sulphate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
230 mMDMSO1drop
31.4 Mammonium sulfate1reservoir
450 mMHEPES1reservoirpH7.2
55 mM1reservoirMgCl2
6300 mM1reservoirKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 270 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0232 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0232 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→24.84 Å / Num. all: 29822 / Num. obs: 29152 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 52.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 3→24.84 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 48782
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.11 Å / % possible obs: 97.8 % / Num. unique obs: 2856

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→24.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2624691.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1309 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all-33010 --
obs-25992 87.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.43 Å2 / ksol: 0.251 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.7 Å20 Å20 Å2
2--1.14 Å20 Å2
3---6.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7851 0 21 0 7872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 197 4.7 %
Rwork0.348 4034 -
obs-4034 86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMSUS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SUS.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 52.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.401 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor Rwork: 0.348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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