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万見
- PDB-1ikn: IKAPPABALPHA/NF-KAPPAB COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ikn
タイトルIKAPPABALPHA/NF-KAPPAB COMPLEX
要素
  • PROTEIN (I-KAPPA-B-ALPHA)
  • PROTEIN (NF-KAPPA-B P50D SUBUNIT)
  • PROTEIN (NF-KAPPA-B P65 SUBUNIT)
キーワードTRANSCRIPTION FACTOR / IKB-NFKB COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


I-kappaB/NF-kappaB complex / cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation ...I-kappaB/NF-kappaB complex / cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / cellular response to carbohydrate stimulus / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / negative regulation of myeloid cell differentiation / positive regulation of chondrocyte differentiation / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / acetaldehyde metabolic process / prolactin signaling pathway / Downstream TCR signaling / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / IkBA variant leads to EDA-ID / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptide / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to peptidoglycan / cellular response to dsRNA / negative regulation of interleukin-12 production / ankyrin repeat binding / molecular sequestering activity / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / SUMOylation of immune response proteins / negative regulation of protein sumoylation / postsynapse to nucleus signaling pathway / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / actinin binding / cellular response to angiotensin / transcription regulator inhibitor activity / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to UV-B / NF-kappaB complex / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / cellular response to cold / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / nuclear localization sequence binding / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / response to cobalamin / response to exogenous dsRNA / phosphate ion binding / cellular response to cytokine stimulus / cellular response to lipoteichoic acid / cellular response to organic cyclic compound / TRAF6 mediated NF-kB activation / response to muramyl dipeptide / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / general transcription initiation factor binding / negative regulation of lipid storage / cellular response to interleukin-1 / NF-kappaB binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / hair follicle development / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / lymph node development / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / JNK cascade / heat shock protein binding / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Notch signaling pathway / response to cAMP / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / protein sequestering activity / response to muscle stretch / positive regulation of interleukin-12 production
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. ...: / Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / NF-kappa-B inhibitor alpha / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Huxford, T. / Huang, D.-B. / Malek, S. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: The crystal structure of the IkappaBalpha/NF-kappaB complex reveals mechanisms of NF-kappaB inactivation.
著者: Huxford, T. / Huang, D.B. / Malek, S. / Ghosh, G.
履歴
登録1998年11月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (NF-KAPPA-B P65 SUBUNIT)
C: PROTEIN (NF-KAPPA-B P50D SUBUNIT)
D: PROTEIN (I-KAPPA-B-ALPHA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7663
ポリマ－72,7663
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area28830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.500, 49.300, 120.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (NF-KAPPA-B P65 SUBUNIT) / P65


分子量: 32738.027 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL AND DIMERIZATION DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04207
#2: タンパク質 PROTEIN (NF-KAPPA-B P50D SUBUNIT) / P50D


分子量: 13929.799 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL AND DIMERIZATION DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25799
#3: タンパク質 PROTEIN (I-KAPPA-B-ALPHA)


分子量: 26098.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P25963
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 43 %
結晶化
*PLUS
温度: 23-24 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
225 mMMES1drop
36.5 %PEG80001drop
42.5 mMdithiothreitol1drop
550 mMMES1reservoir
610 %PEG80001reservoir
75 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.54
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 28014 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 59
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 91 % / 冗長度: 3.5 % / Num. measured all: 160828
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.38 Å / % possible obs: 59 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VKX

1vkx


解像度: 2.3→6 Å / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1105 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs-21795 74.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20 Å26.29 Å2
2---4.96 Å20 Å2
3---4.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4767 0 0 212 4979
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 97 5.6 %
Rwork0.3 1634 -
obs--35.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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