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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1iip | ||||||
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タイトル | Bovine Cyclophilin 40, Tetragonal Form | ||||||
![]() | Cyclophilin 40 | ||||||
![]() | ISOMERASE / PPIASE IMMUNOPHILIN TETRATRICOPEPTIDE | ||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to UV-A / lipid droplet organization / cyclosporin A binding / transcription factor binding / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / chaperone-mediated protein folding / Hsp70 protein binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity ...cellular response to UV-A / lipid droplet organization / cyclosporin A binding / transcription factor binding / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / chaperone-mediated protein folding / Hsp70 protein binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / nuclear estrogen receptor binding / Hsp90 protein binding / protein transport / protein folding / protein-containing complex assembly / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Taylor, P. / Dornan, J. / Carrello, A. / Minchin, R.F. / Ratajczak, T. / Walkinshaw, M.D. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Two structures of cyclophilin 40: folding and fidelity in the TPR domains. 著者: Taylor, P. / Dornan, J. / Carrello, A. / Minchin, R.F. / Ratajczak, T. / Walkinshaw, M.D. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 75.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 55.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 378.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 389.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40678.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.17 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: MPD, Imidazole glycerol Tris Sodium Chloride, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月9日 |
放射 | モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→28 Å / Num. all: 37488 / Num. obs: 37488 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.62 % / Biso Wilson estimate: 26.554 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 19.65 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.44 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / % possible all: 90.5 |
反射 | *PLUS Num. obs: 33904 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: CYCLOPHILIN A 解像度: 2→24 Å / Num. parameters: 9975 / Num. restraintsaints: 9240 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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Refine analyze | Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2493 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→24 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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