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万見
- PDB-1iin: thymidylyltransferase complexed with UDP-glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iin
タイトルthymidylyltransferase complexed with UDP-glucose
要素glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / O antigen biosynthetic process / dTDP-rhamnose biosynthetic process / extracellular polysaccharide biosynthetic process / magnesium ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Barton, W.A. / Lesniak, J. / Biggins, J.B. / Jeffrey, P.D. / Jiang, J. / Rajashankar, K.R. / Thorson, J.S. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure, mechanism and engineering of a nucleotidylyltransferase as a first step toward glycorandomization.
著者: Barton, W.A. / Lesniak, J. / Biggins, J.B. / Jeffrey, P.D. / Jiang, J. / Rajashankar, K.R. / Thorson, J.S. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2001年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
B: glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
C: glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
D: glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,2068
ポリマ－129,9414
非ポリマー2,2654
水13,727762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13760 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area42770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.900, 112.141, 132.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / thymidylyltransferase


分子量: 32485.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica (サルモネラ菌)
株: LT2 / プラスミド: pET22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q9F7K6, UniProt: P26393*PLUS, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 762 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium Sulfate, iso-propanol, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropKCl
32 mM1dropMgCl2
410 mMHEPES1drop
51.9 Mammonium sulfate1reservoir
67.5 %(v/v)isopropanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.83 Å / Num. all: 93944 / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 9.7 Å2 / Limit h max: 46 / Limit h min: 0 / Limit k max: 56 / Limit k min: 0 / Limit l max: 66 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 127108.29 / Observed criterion F min: 0.32
反射
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.075

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.1→39.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: There are three C-terminal residues in the crystal for which the author does not see clear density: LYS 290, GLY 291, LEU 292. There is no density beyond the CB for LYS 154.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 8054 10 %random
Rwork0.184 ---
all-81193 --
obs-80491 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 55.0659 Å2 / ksol: 0.371202 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 72.5 Å2 / Biso mean: 20.26 Å2 / Biso min: 2.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.99 Å20 Å20 Å2
2--1.28 Å20 Å2
3---0.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.08 Å
Luzzati d res high-2.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→39.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9028 0 144 762 9934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.95
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.20.25039859.80.194588270.00610040981297.7
2.2-2.310.1869949.90.18689030.00610064989798.3
2.31-2.460.182102210.20.18289100.00610060993298.7
2.46-2.650.1899859.80.18990030.00610095998898.9
2.65-2.910.1969609.50.19690470.006100761000799.3
2.91-3.330.195103210.10.19591030.006101701013599.7
3.33-4.20.1761025100.17791650.005102091019099.8
4.2-39.830.1951051100.19494790.006105541053099.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3udp.parudp.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 179416 / Num. reflection Rfree: 2276 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rfree: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.74
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 9.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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