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万見
- PDB-1ihy: GAPDH complexed with ADP-ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihy
タイトルGAPDH complexed with ADP-ribose
要素GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / GAPDH / D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / ADP-ribose
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Palinurus versicolor (ごしきえび)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Shen, Y.-Q. / Song, S.-Y. / Lin, Z.-J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structures of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complexed with coenzyme analogues.
著者: Shen, Y.Q. / Song, S.Y. / Lin, Z.J.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of apo-D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Palinurus versicolor
著者: Shen, Y.-Q. / Li, J. / Song, S.-Y. / Lin, Z.-J.
履歴
登録2001年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
B: GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
C: GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
D: GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,42616
ポリマ－143,4204
非ポリマー3,00612
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20400 Å2
ΔGint-279 kcal/mol
Surface area42530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.800, 100.350, 128.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE / GAPDH


分子量: 35855.109 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Palinurus versicolor (ごしきえび) / 組織: TAIL MUSCLE
参照: UniProt: P56649, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: ammonium sulphate, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Shen, Y.O., (2000) Chin. Sci. Bull., 45, 1199.

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: SEALED TUBE / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 35186 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3566 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 92755
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / % possible obs: 98.5 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→24.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 4824928.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 3267 10 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 32741 90 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.12 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.38 Å20 Å22.9 Å2
2--3.95 Å20 Å2
3----6.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10048 0 184 85 10317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.432.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 487 9.4 %
Rwork0.245 4689 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NEWPARAM.SO4NEWTOPO.SO4
X-RAY DIFFRACTION5PARAM.ADRTOPO.ADR
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.196 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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