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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ihi | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human Type III 3-alpha-Hydroxysteroid Dehydrogenase/Bile Acid Binding Protein (AKR1C2) Complexed with NADP+ and Ursodeoxycholate | ||||||
要素 | 3-ALPHA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / ALPHA-BETA BARREL / TERNARY COMPLEX / PROTEIN-NADP-BILE ACID COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 indanol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / indanol dehydrogenase activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / : / cellular response to jasmonic acid stimulus / androsterone dehydrogenase activity / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase ...indanol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / indanol dehydrogenase activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / : / cellular response to jasmonic acid stimulus / androsterone dehydrogenase activity / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / cellular response to prostaglandin D stimulus / ketosteroid monooxygenase activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / progesterone metabolic process / carboxylic acid binding / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / 酸化還元酵素 / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / bile acid binding / aldose reductase (NADPH) activity / prostaglandin metabolic process / steroid metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / digestion / epithelial cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cell population proliferation / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Jin, Y. / Stayrook, S.E. / Albert, R.H. / Palackal, N.T. / Penning, T.M. / Lewis, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of human type III 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase/bile acid binding protein complexed with NADP(+) and ursodeoxycholate. 著者: Jin, Y. / Stayrook, S.E. / Albert, R.H. / Palackal, N.T. / Penning, T.M. / Lewis, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ihi.cif.gz | 139.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ihi.ent.gz | 110.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ihi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ihi_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ihi_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1ihi_validation.xml.gz | 28.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ihi_validation.cif.gz | 36.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/1ihi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/1ihi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1afsS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36786.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52895, EC: 1.1.1.52 #2: 化合物 | #3: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: PEG 5000 MME, SODIUM CACODYLATE, AMMONIUM SULFATE, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月12日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: Charles Supper Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→50 Å / Num. all: 16424 / Num. obs: 16424 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 50.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 20.3 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Num. unique all: 2219 / % possible all: 95.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 99026 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1AFS.PDB 解像度: 3→8 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 15.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.025
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 3 / Rfactor obs: 0.223 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 15.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.376 / Rfactor Rwork: 0.289 |