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万見
- PDB-1ifb: REFINED APOPROTEIN STRUCTURE OF RAT INTESTINAL FATTY ACID BINDING... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ifb
タイトルREFINED APOPROTEIN STRUCTURE OF RAT INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN PRODUCED IN ESCHERICHIA COLI
要素INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN
キーワードFATTY ACID-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Triglyceride catabolism / intestinal lipid absorption / apical cortex / intestinal absorption / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / 微絨毛 / fatty acid transport / long-chain fatty acid transport / fatty acid metabolic process ...Triglyceride catabolism / intestinal lipid absorption / apical cortex / intestinal absorption / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / 微絨毛 / fatty acid transport / long-chain fatty acid transport / fatty acid metabolic process / fatty acid binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Fatty acid-binding protein, intestinal / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, intestinal
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus rattus (エジプトネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Sacchettini, J.C. / Gordon, J.I. / Banaszak, L.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1989
タイトル: Refined apoprotein structure of rat intestinal fatty acid binding protein produced in Escherichia coli.
著者: Sacchettini, J.C. / Gordon, J.I. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1990年12月5日処理サイト: BNL
改定 1.01992年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0151
ポリマ－15,0151
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.000, 56.600, 31.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN


分子量: 15015.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus rattus (エジプトネズミ)
参照: UniProt: P02693
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.63 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: free interface diffusion
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein11
210 mMPIPES11
324 %(w/v)PEG400011

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.162

-
解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.188 / 最高解像度: 1.96 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1057 0 0 52 1109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.93
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.96 Å / 最低解像度: 7 Å / Num. reflection obs: 5990 / σ(F): 1.5 / Rfactor obs: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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