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万見
- PDB-1iea: HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iea
タイトルHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
要素(MHC CLASS II I-EK) x 2
キーワードHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / MHC class II antigen presentation / immunoglobulin mediated immune response / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response ...Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / MHC class II antigen presentation / immunoglobulin mediated immune response / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / adaptive immune response / lysosome / external side of plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain / MHC class II antigen IEk-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fremont, D.H. / Hendrickson, W.A. / Marrack, P. / Kappler, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Structures of an MHC class II molecule with covalently bound single peptides.
著者: Fremont, D.H. / Hendrickson, W.A. / Marrack, P. / Kappler, J.
履歴
登録1996年4月5日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年3月22日Group: Other
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / software / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC CLASS II I-EK
B: MHC CLASS II I-EK
C: MHC CLASS II I-EK
D: MHC CLASS II I-EK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,76110
ポリマ－96,4344
非ポリマー1,3276
水6,287349
1
A: MHC CLASS II I-EK
B: MHC CLASS II I-EK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8805
ポリマ－48,2172
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7390 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18470 Å2
手法PISA
2
C: MHC CLASS II I-EK
D: MHC CLASS II I-EK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8805
ポリマ－48,2172
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7430 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.020, 57.090, 117.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MHC CLASS II I-EK


分子量: 22324.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HB PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P01904
#2: タンパク質 MHC CLASS II I-EK


分子量: 25892.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HB PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q31163
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I- ...THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I-EK WITH A PEPTIDE FROM MURINE HEMOGLOBIN (64 - 66) COVALENTLY ATTACHED TO THE I-EK BETA CHAIN VIA A POLYPEPTIDE LINKER. NO ATTEMPT WAS MADE TO MODEL FOUR RESIDUES AMINO TERMINAL TO THE BETA CHAIN OR TEN RESIDUES CARBOXY TERMINAL TO EITHER THE ALPHA OR BETA CHAINS. DENSITY FOR RESIDUES B 107 - B 113 AND D 1 - D 113 WAS EXTREMELY WEAK. THESE RESIDUES ARE MODELLED AS ALANINE. THERE ARE TWO HETERODIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT RELATED BY AN APPROXIMATE TWO-FOLD AXIS.
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS B AND D CONTAIN THE HB PEPTIDE AND LINKER REGIONS. THE BETA CHAIN AMINO TERMINUS, PEPTIDE P1 ...CHAINS B AND D CONTAIN THE HB PEPTIDE AND LINKER REGIONS. THE BETA CHAIN AMINO TERMINUS, PEPTIDE P1 - P9 AND LINKER ARE NOTED WITH THE INSERTION CODES N, P, AND L.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 5.2 / 詳細: 8% PEG 4000, 2% EG, 200MM A.S, 100MM CITRATE PH 5.2
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 5.6 / PH range high: 5.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-10 mg/mlprotein11
216-18 %PEG400012
32 %ethylene glycol12
4200 mMammonium sulfate12
5100 mMcitrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9879, 1.0070
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98791
21.0071
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 38809 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 4.35 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / Rsym value: 0.075
反射
*PLUS
Num. measured all: 169034 / Rmerge(I) obs: 0.075

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKLデータ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
Agrovataデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
HKLデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DLH

1dlh


解像度: 2.3→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1833 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 36317 88.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.37 Å20 Å2-2.27 Å2
2--5.65 Å20 Å2
3----1.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6336 0 84 349 6769
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.472.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 205 4.9 %
Rwork0.277 3959 -
obs--61.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM3_MOD.CHOTOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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