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- PDB-1idr: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TRUNCATED-HEMOGLOBIN-N FROM MYCOBACTERIU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1idr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TRUNCATED-HEMOGLOBIN-N FROM MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
要素HEMOGLOBIN HBN
キーワードOXYGEN STORAGE/TRANSPORT / truncated hemoglobin fold / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


detoxification of nitrogen compound / Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / nitric oxide dioxygenase NAD(P)H activity / nitric oxide catabolic process / thioredoxin peroxidase activity / cell redox homeostasis / oxygen carrier activity / oxygen binding / cellular response to oxidative stress / heme binding ...detoxification of nitrogen compound / Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / nitric oxide dioxygenase NAD(P)H activity / nitric oxide catabolic process / thioredoxin peroxidase activity / cell redox homeostasis / oxygen carrier activity / oxygen binding / cellular response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Truncated hemoglobin, group 1 / Globin, bacterial-like, conserved site / Protozoan/cyanobacterial globins signature. / Truncated hemoglobin / Bacterial-like globin / Globin/Protoglobin / Globins / Globin-like / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / OXYGEN MOLECULE / PHOSPHATE ION / Group 1 truncated hemoglobin GlbN / Group 1 truncated hemoglobin GlbN
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Milani, M. / Pesce, A. / Ascenzi, P. / Guertin, M. / Bolognesi, M.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Mycobacterium tuberculosis hemoglobin N displays a protein tunnel suited for O2 diffusion to the heme.
著者: Milani, M. / Pesce, A. / Ouellet, Y. / Ascenzi, P. / Guertin, M. / Bolognesi, M.
履歴
登録2001年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). Gel-filtration experiment indicates that the protein is loosely dimeric.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEMOGLOBIN HBN
B: HEMOGLOBIN HBN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5119
ポリマ－28,9292
非ポリマー1,5827
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.800, 62.248, 91.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HEMOGLOBIN HBN


分子量: 14464.515 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A592, UniProt: P9WN25*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microdialysis / pH: 8.3
詳細: potassium phosphate, pH 8.3, MICRODIALYSIS, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 mg/mlprotein11
21.8 M12K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 190583 / Num. obs: 18688 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.331 / % possible all: 88.9
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 3.5 % / Num. measured all: 190583
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.9 % / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / SU B: 4.43152 / SU ML: 0.12857 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.17577 / ESU R Free: 0.16852 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24977 1020 5.2 %RANDOM
Rwork0.18902 ---
all0.19207 190583 --
obs0.19207 18688 95.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.725 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.07 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1910 0 105 228 2243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.021
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it7.9621
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it8.7672
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it13.9943
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it13.3033
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.2 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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