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- PDB-1id5: CRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE THROMBIN COMPLEX WITH PROTEASE INHIBI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1id5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE THROMBIN COMPLEX WITH PROTEASE INHIBITOR ECOTIN
要素
  • (THROMBIN) x 2
  • ECOTIN
キーワードHYDROLASE / thrombin / ecotin M84R / conformational changes
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response / platelet activation / outer membrane-bounded periplasmic space / : ...fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response / platelet activation / outer membrane-bounded periplasmic space / : / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : ...Ecotin / Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Ecotin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, S.X. / Fletterick, R.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of thrombin-ecotin reveals conformational changes and extended interactions.
著者: Wang, S.X. / Esmon, C.T. / Fletterick, R.J.
履歴
登録2001年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年2月15日Group: Derived calculations
改定 1.52017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: THROMBIN
H: THROMBIN
I: ECOTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5595
ポリマ－51,3973
非ポリマー1622
水2,054114
1
L: THROMBIN
H: THROMBIN
I: ECOTIN
ヘテロ分子

L: THROMBIN
H: THROMBIN
I: ECOTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,11810
ポリマ－102,7946
非ポリマー3244
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area15580 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area35280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.517, 165.377, 83.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11I-156-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 L

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN LIGHT CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin

-
タンパク質 , 2種, 2分子 HI

#2: タンパク質 THROMBIN


分子量: 29515.137 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN HEAVY CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質 ECOTIN


分子量: 16146.505 Da / 分子数: 1 / Mutation: M84R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23827

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非ポリマー , 3種, 116分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG6K, Citric Acid, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 %PEG60001reservoir
20.1 Mcitric acid1reservoir
30.01 Mspermine tetrahydrochloride1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12001
22001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-110.98
シンクロトロンALS 5.0.221.1
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年9月20日
MACSCIENCE2OSCILLATION CAMERA2000年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
21.11
反射解像度: 2.5→6 Å / Num. all: 19908 / Num. obs: 18555 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 88.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 239796
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 88.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1uvt replaces the trypsin domain from the pdb entry 1ezs

1uvt

1ezs


解像度: 2.5→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 163822.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1887 9.8 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 19342 97.1 %-
all-19908 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.61 Å2 / ksol: 0.537 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.64 Å20 Å20 Å2
2---10.72 Å20 Å2
3---13.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3363 0 9 114 3486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.422.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 289 9.9 %
Rwork0.318 2617 -
obs--88.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TRS_XPLOR.PARAMTRS_XPLOR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rfree: 0.253
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 46.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.38 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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