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- PDB-1icv: THE STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI NITROREDUCTASE COMPLEXED WITH N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1icv
タイトルTHE STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI NITROREDUCTASE COMPLEXED WITH NICOTINIC ACID
要素OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dihydropteridine reductase / 2,4,6-trinitrotoluene catabolic process / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / 酸化還元酵素 / FMN binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / : / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / NICOTINIC ACID / Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lovering, A.L. / Hyde, E.I. / Searle, P.F. / White, S.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The structure of Escherichia coli nitroreductase complexed with nicotinic acid: three crystal forms at 1.7 A, 1.8 A and 2.4 A resolution.
著者: Lovering, A.L. / Hyde, E.I. / Searle, P.F. / White, S.A.
履歴
登録2001年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
B: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
C: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
D: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,00412
ポリマ－96,6874
非ポリマー2,3188
水11,584643
1
A: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
B: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5026
ポリマ－48,3432
非ポリマー1,1594
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16950 Å2
手法PISA
2
C: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
D: OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5026
ポリマ－48,3432
非ポリマー1,1594
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9400 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.740, 119.570, 143.610
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
OXYGEN-INSENSITIVE NAD(P)H NITROREDUCTASE / DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE


分子量: 24171.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: NFSB / プラスミド: PET11C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38489, EC: 1.6.99.7
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物
ChemComp-NIO / NICOTINIC ACID / ニコチン酸


分子量: 123.109 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 643 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG8K, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
210 %(w/v)PEG40001reservoir
325 %(w/v)ethylene glycol1reservoir
415 mMnicotinic acid1reservoir
5100 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9793, 0.9795, 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
30.93931
反射解像度: 2.4→19.95 Å / Num. all: 123859 / Num. obs: 39289 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 4.9 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 12.3 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 123859

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→100 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 -5 %random
Rwork0.198 ---
all-123859 --
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20 Å20 Å2
2---1.55 Å20 Å2
3---0.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6708 0 160 643 7511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.88
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.9 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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