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- PDB-1iar: INTERLEUKIN-4 / RECEPTOR ALPHA CHAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iar
タイトルINTERLEUKIN-4 / RECEPTOR ALPHA CHAIN COMPLEX
要素
  • PROTEIN (INTERLEUKIN-4 RECEPTOR ALPHA CHAIN)
  • PROTEIN (INTERLEUKIN-4)
キーワードCYTOKINE/RECEPTOR / CYTOKINE RECEPTOR / INTERLEUKIN-4 / CYTOKINE-RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-4 receptor activity / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cellular respiration / production of molecular mediator involved in inflammatory response / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching ...interleukin-4 receptor activity / interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cellular respiration / production of molecular mediator involved in inflammatory response / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation / interleukin-4-mediated signaling pathway / neuroinflammatory response / positive regulation of mast cell degranulation / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of interleukin-13 production / macrophage activation / positive regulation of amyloid-beta clearance / myeloid dendritic cell differentiation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of macrophage activation / cytokine receptor activity / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / type 2 immune response / T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of myoblast fusion / defense response to protozoan / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of ATP biosynthetic process / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of tumor necrosis factor production / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of immune response / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cholesterol metabolic process / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / T cell activation / B cell differentiation / cytokine activity / growth factor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of inflammatory response / centriolar satellite / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / receptor complex / immune response / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-4 receptor alpha, N-terminal / Interleukin-4 receptor alpha chain, N-terminal / Interleukin-4 / Interleukin 4 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Short hematopoietin receptor family 1 signature. / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site ...Interleukin-4 receptor alpha, N-terminal / Interleukin-4 receptor alpha chain, N-terminal / Interleukin-4 / Interleukin 4 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Short hematopoietin receptor family 1 signature. / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-4 / Interleukin-4 receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hage, T. / Sebald, W. / Reinemer, P.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the interleukin-4/receptor alpha chain complex reveals a mosaic binding interface.
著者: Hage, T. / Sebald, W. / Reinemer, P.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1998
タイトル: Crystals of a 1:1 complex between human interleukin-4 and the extracellular domain of its receptor alpha chain.
著者: Hage, T. / Reinemer, P. / Sebald, W.
履歴
登録1999年2月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INTERLEUKIN-4)
B: PROTEIN (INTERLEUKIN-4 RECEPTOR ALPHA CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7282
ポリマ－38,7282
非ポリマー00
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area16850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.720, 67.980, 108.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTERLEUKIN-4)


分子量: 14989.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: RECOMBINANT; / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05112
#2: タンパク質 PROTEIN (INTERLEUKIN-4 RECEPTOR ALPHA CHAIN)


分子量: 23738.562 Da / 分子数: 1 / Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN / Mutation: M1F, C182A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: RECOMBINANT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24394
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMsodium acetate1drop
3120 mM1dropNaCl
420 %(v/v)ethanol1reservoir
55 %(v/v)methylpentanediol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.2
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日 / 詳細: DOUBLE-FOCUSSING TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 16897 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 52
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 20 / Rsym value: 0.067 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATA/AGROVATAデータ削減
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.8精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 797 4.7 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs-16652 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2565 0 0 230 2795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 41 3.7 %
Rwork0.284 1028 -
obs--96.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PAR_CSD (ENGH & HUBER) / Topol file: TOP_CSD (ENGH & HUBER)
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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