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万見
- PDB-1iam: STRUCTURE OF THE TWO AMINO-TERMINAL DOMAINS OF HUMAN INTERCELLULA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iam
タイトルSTRUCTURE OF THE TWO AMINO-TERMINAL DOMAINS OF HUMAN INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1, ICAM-1
要素INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1
キーワードViral protein receptor / RHINOVIRUS RECEPTOR / CELL ADHESION / INTEGRIN LIGAND / GLYCOPROTEIN / LFA-1 LIGAND / IMMUNOGLOBULIN FOLD / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-10 signaling / immunological synapse / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to leukemia inhibitory factor / cellular response to glucose stimulus / integrin binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cellular response to amyloid-beta / Interferon gamma signaling / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / : / virus receptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin ...: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Intercellular adhesion molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多重同系置換, PHASE RECOMBINATION / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bella, J. / Kolatkar, P.R. / Marlor, C. / Greve, J.M. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The structure of the two amino-terminal domains of human ICAM-1 suggests how it functions as a rhinovirus receptor and as an LFA-1 integrin ligand.
著者: Bella, J. / Kolatkar, P.R. / Marlor, C.W. / Greve, J.M. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Structure of a Human Rhinovirus Complexed with its Receptor Molecule
著者: Olson, N.H. / Kolatkar, P.R. / Oliveira, M.A. / Cheng, R.H. / Greve, J.M. / Mcclelland, A. / Baker, T.S. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1989
タイトル: The Major Human Rhinovirus Receptor is Icam-1
著者: Greve, J.M. / Davis, G. / Meyer, A.M. / Forte, C.P. / Yost, S.C. / Marlor, C.W. / Kamarck, M.E. / Mcclelland, A.
履歴
登録1998年2月22日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7022
ポリマ－20,4801
非ポリマー2211
水2,648147
1
A: INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1
ヘテロ分子

A: INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4034
ポリマ－40,9612
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.857, 124.736, 83.186
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

21A-515-

HOH

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要素

#1: タンパク質 INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1 / ICAM-1 / CD54


分子量: 20480.338 Da / 分子数: 1 / 断片: TWO N-TERMINAL, IMMUNOGLOBULIN DOMAINS / 変異: N103Q, N118Q, N156Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LEUKOCYTES, ENDOTHELIAL CELLS / 細胞株: SF9 / プラスミド: PVL1393 (PHARMINGEN) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P05362
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
解説: THERE IS A SIGNIFICANT NUMBER OF OVERLOADS IN THE LOWER RESOLUTION SHELLS (19% BETWEEN 20 AN 5 ANGSTROM). DATA WAS SCALED WITH THE "INCLUDE OVERLOADS" OPTION IN SCALEPACK. LOW RESOLUTION DATA ...解説: THERE IS A SIGNIFICANT NUMBER OF OVERLOADS IN THE LOWER RESOLUTION SHELLS (19% BETWEEN 20 AN 5 ANGSTROM). DATA WAS SCALED WITH THE "INCLUDE OVERLOADS" OPTION IN SCALEPACK. LOW RESOLUTION DATA BETWEEN 20 AND 5 ANGSTROM HAS NOT BEEN USED IN THE REFINEMENT.
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN IN 10 MM TRIS, PH 7.5, 25 MM NACL, WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 4000 IN 10 MM TRIS AS PRECIPITANT
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1drop
325 mM1dropNaCl
420 %PEG40001reservoir
510 mMTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.92
検出器検出器: CCD / 日付: 1995年2月26日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 10629 / % possible obs: 81.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 24.15
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 0.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Mean I/σ(I) obs: 10.21 / % possible all: 33.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換, PHASE RECOMBINATION
開始モデル: ICAM-2, PDB ENTRY 1ZXQ

1zxq


解像度: 2.1→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 971 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 9599 79.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7699 Å20 Å20 Å2
2---0.906 Å20 Å2
3----2.8639 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1436 0 14 147 1597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 43 9.91 %
Rwork0.219 331 -
obs--29 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM3.CHOTOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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