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- PDB-1i31: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 CLATHRIN ADAPTOR, COMPLEXED WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i31
タイトルMU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 CLATHRIN ADAPTOR, COMPLEXED WITH EGFR INTERNALIZATION PEPTIDE FYRALM AT 2.5 A RESOLUTION
要素
  • CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / beta-sandwich / peptide-binding site / protein-peptide complex / clathrin adaptor / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / diterpenoid metabolic process / ovulation cycle / epidermal growth factor receptor activity / positive regulation of mucus secretion / low-density lipoprotein particle receptor binding / epidermal growth factor binding / response to UV-A / tongue development / midgut development / hydrogen peroxide metabolic process / ERBB2-EGFR signaling pathway / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / response to lipid / intracellular vesicle / protein tyrosine kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to cobalamin / eyelid development in camera-type eye / positive regulation of receptor internalization / cerebral cortex cell migration / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of JNK cascade / endocytic vesicle / negative regulation of mitotic cell cycle / synaptic vesicle endocytosis / hair follicle development / epidermis development / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / salivary gland morphogenesis / positive regulation of phosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / clathrin-coated pit / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / cellular response to cadmium ion / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of DNA repair / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to dexamethasone stimulus / receptor-mediated endocytosis / neurogenesis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of epithelial cell proliferation / liver development / neuron projection morphogenesis / basal plasma membrane / epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / cellular response to estradiol stimulus / synaptic membrane / astrocyte activation / liver regeneration / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / lung development / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell morphogenesis / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / kinase binding / terminal bouton / receptor internalization / response to organic cyclic compound / positive regulation of miRNA transcription / cell-cell adhesion / ruffle membrane / cellular response to mechanical stimulus
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit ...Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Epidermal growth factor receptor / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Modis, Y. / Boll, W. / Rapoport, I. / Kirchhausen, T.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 CLATHRIN ADAPTOR, COMPLEXED WITH EGFR INTERNALIZATION PEPTIDE FYRALM AT 2.5 A RESOLUTION
著者: Modis, Y. / Boll, W. / Rapoport, I. / Kirchhausen, T.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: A Structural Explanation for the Recognition of Tyrosine-Based Endocytic Signals
著者: Owen, D.J. / Evans, P.R.
履歴
登録2001年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
P: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5482
ポリマ－36,5482
非ポリマー00
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.727, 125.727, 74.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-11-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / MU2 ADAPTIN OF AP2 ADAPTOR


分子量: 35746.543 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 122-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: AP50 / プラスミド: PPROEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR / EGFR


分子量: 800.988 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 998-1003 / 由来タイプ: 合成
詳細: The hexapeptide of epidermal growth factor receptor was chemically synthesized
参照: GenBank: 6478868, UniProt: A8IP97*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: SODIUM FORMATE, SODIUM ACETATE, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1.006 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月14日 / 詳細: BENT CYLINDRICAL SI-MIRROR (RH COATING)
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 21919 / Num. obs: 21919 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 50.8 % / Biso Wilson estimate: 74.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.52→2.56 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 76.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BW8

1bw8


解像度: 2.5→20 Å
Isotropic thermal model: ISOTROPIC ATOMIC TEMPERATURE FACTORS
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: MINIMIZATION OF MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUAL BY CONJUGATE DIRECTION METHOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2547 1123 5 %RANDOM
Rwork0.2466 ---
all-21919 --
obs-20796 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: -0.01087 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.214 Å20 Å20.267 Å2
2--0.268 Å20 Å2
3----1.095 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21384 Å0.27134 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2122 0 0 47 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.019
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0550.055
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.061
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4872
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.0213
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.4692
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.2133
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0251
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2040.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2150.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.73
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor21.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.522-2.6370.4741150.39X-RAY DIFFRACTION79.3
2.637-2.7640.3261230.283X-RAY DIFFRACTION91.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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