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万見
- PDB-1i2m: RAN-RCC1-SO4 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i2m
タイトルRAN-RCC1-SO4 COMPLEX
要素
  • GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN
  • REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1
キーワードCELL CYCLE / beta-propeller / G fold or GTPase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / mitotic nuclear membrane reassembly / snRNA import into nucleus / sulfate binding / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / regulation of mitotic spindle assembly / Nuclear import of Rev protein ...pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / mitotic nuclear membrane reassembly / snRNA import into nucleus / sulfate binding / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / regulation of mitotic spindle assembly / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nucleosomal DNA binding / regulation of mitotic nuclear division / DNA metabolic process / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / viral process / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / nucleosome binding / spindle assembly / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / protein export from nucleus / regulation of mitotic cell cycle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / chromosome segregation / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / small GTPase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / melanosome / mitotic cell cycle / G protein activity / chromosome / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / histone binding / cadherin binding / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / chromatin binding / GTP binding / chromatin / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 1. / : / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase ...Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 1. / : / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulator of chromosome condensation / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Renault, L. / Kuhlmann, J. / Henkel, A. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural basis for guanine nucleotide exchange on Ran by the regulator of chromosome condensation (RCC1).
著者: Renault, L. / Kuhlmann, J. / Henkel, A. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2001年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN
B: REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1
C: GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN
D: REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,9396
ポリマ－134,7474
非ポリマー1922
水8,557475
1
A: GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN
B: REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4703
ポリマ－67,3742
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area21570 Å2
手法PISA
2
C: GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN
D: REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4703
ポリマ－67,3742
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8320 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area40970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.334, 71.447, 77.729
Angle α, β, γ (deg.)100.92, 92.05, 104.47
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 GTP-BINDING NUCLEAR PROTEIN RAN / RAN


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 REGULATOR OF CHROMOSOME CONDENSATION 1 / RCC1


分子量: 42917.402 Da / 分子数: 2
Fragment: PROTEIN TRUNCATED FROM THE N-TERMINAL RESIDUES 1 TO 19
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PTAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P18754
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20-10% PEG 4000, 200 mM potassium fluoride, 25 mM potassium phosphate, 25 mM ammonium sulfate, 2 mM EDTA, 3mM DTE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %PEG33501reservoir
2200 mMKF1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM30A10.9801
シンクロトロンESRF ID220.9903
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1999年6月26日mirrors
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1999年7月14日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 and 311 single crystalsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98011
20.99031
反射解像度: 1.63→19.79 Å / Num. all: 123475 / Num. obs: 484600 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Limit h max: 30 / Limit h min: -30 / Limit k max: 42 / Limit k min: -30 / Limit l max: 47 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 156076284.73 / Observed criterion F min: 1060.6 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.63→1.67 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 56.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A12 (RCC1) and human Ran-GDP-Mg2+ structure (Scheffzek, K. et al. (1995))

1a12


解像度: 1.76→19.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 8466 8.3 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all-101671 --
obs-101433 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 53.116 Å2 / ksol: 0.375011 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.12 Å2 / Biso mean: 35.55 Å2 / Biso min: 13.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å21.41 Å20.77 Å2
2---3.2 Å2-0.23 Å2
3---4.75 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res high-1.76
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→19.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8499 0 10 475 8984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.081.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.022
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.762
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.822.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.76-1.790.33144178.40.304344870.0155120506398.9
1.79-1.820.30554398.60.293146510.0145092504799.1
1.82-1.860.28914498.80.268446560.0135166513299.3
1.86-1.890.27984398.50.244846120.0125055502299.3
1.89-1.940.26234378.50.228847070.0115176514099.3
1.94-1.980.25214048.10.217146650.0115076505999.6
1.98-2.030.26544458.60.242146090.0125098506499.3
2.03-2.090.23863987.70.210146940.0115093507699.7
2.09-2.150.24434148.10.246400.015065504099.5
2.15-2.220.22384268.30.192146960.0095139512099.6
2.22-2.290.23414238.30.200246940.015120511099.8
2.29-2.390.27834097.90.211646780.0115092508199.8
2.39-2.490.25014007.90.203546830.015088507699.8
2.49-2.630.21784228.30.191546450.0095070506099.8
2.63-2.790.22544178.10.183846730.0095094508899.9
2.79-3.010.22624298.50.189446460.0095063505799.9
3.01-3.310.20734268.40.178546520.0095090507899.8
3.31-3.780.19714468.70.169946320.0085084505599.4
3.78-4.750.1754358.50.152946080.0075091504599.1
4.75-19.80.2213917.70.194446390.015084502098.7
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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