[日本語] English
万見
- PDB-1i1q: STRUCTURE OF THE COOPERATIVE ALLOSTERIC ANTHRANILATE SYNTHASE FRO... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i1q
タイトルSTRUCTURE OF THE COOPERATIVE ALLOSTERIC ANTHRANILATE SYNTHASE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM
要素
  • ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT I
  • ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT II
キーワードLYASE / Tryptophan biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


anthranilate synthase / anthranilate synthase activity / phenazine biosynthetic process / anthranilate phosphoribosyltransferase / anthranilate phosphoribosyltransferase activity / L-tryptophan biosynthetic process / magnesium ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anthranilate synthase component I, TrpE-like, bacterial / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme ...Anthranilate synthase component I, TrpE-like, bacterial / Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase component I, N-terminal / Anthranilate synthase component I, N terminal region / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Anthranilate phosphoribosyl transferase / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHAN / Anthranilate synthase component 1 / Bifunctional protein TrpGD
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Morollo, A.A. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure of the cooperative allosteric anthranilate synthase from Salmonella typhimurium.
著者: Morollo, A.A. / Eck, M.J.
履歴
登録2001年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). The transformations generate the active heterotetramer.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT I
B: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1103
ポリマ－77,9062
非ポリマー2041
水2,270126
1
A: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT I
B: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT II
ヘテロ分子

A: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT I
B: ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,2206
ポリマ－155,8124
非ポリマー4082
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.000, 101.700, 67.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT I


分子量: 57150.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
プラスミド: PSTS23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00898, anthranilate synthase
#2: タンパク質 ANTHRANILATE SYNTHASE COMPONENT II


分子量: 20754.855 Da / 分子数: 1 / Fragment: GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
プラスミド: PSTS23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00905, anthranilate synthase
#3: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: SEE NAT.STRUCT.BIOL. 8, 243-247.
結晶化pH: 7.5 / 詳細: Potassium phosphate, PEG 8000, EDTA, DTT, pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
22 mMdithiothreitol1drop
350 mM1reservoirKH2PO4
410-20 %(w/v)PEG80001reservoir
50.1 mMEDTA1reservoir
62 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS F110.9220, 1.5418
回転陽極RIGAKU RU3002
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9221
21.54181
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. obs: 64243 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 26.45
反射 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / % possible all: 62.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 62.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT
開始モデル: SELENOMETHIONYL TRPE SOLVED BY MAD

解像度: 1.9→24.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2407998.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 3060 5.1 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 60248 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.91 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.34 Å20 Å20 Å2
2---2.76 Å20 Å2
3---10.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5349 0 15 126 5490
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 425 5.3 %
Rwork0.291 7639 -
obs--77 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る