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- PDB-1i12: CRYSTAL STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE GNA1 COMPLEXED WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i12
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE GNA1 COMPLEXED WITH ACCOA
要素GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GNAT / ALPHA/BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glucosamine-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / IMIDAZOLE / Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Peneff, C. / Mengin-Lecreulx, D. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: The crystal structures of Apo and complexed Saccharomyces cerevisiae GNA1 shed light on the catalytic mechanism of an amino-sugar N-acetyltransferase.
著者: Peneff, C. / Mengin-Lecreulx, D. / Bourne, Y.
履歴
登録2001年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
B: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
C: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
D: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,41310
ポリマ－73,0364
非ポリマー3,3766
水11,331629
1
A: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
C: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2065
ポリマ－36,5182
非ポリマー1,6883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area13700 Å2
手法PISA
2
B: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
D: GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2065
ポリマ－36,5182
非ポリマー1,6883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8310 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.559, 51.842, 92.232
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.81, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1313-

HOH

21D-1231-

HOH

31D-1300-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
GLUCOSAMINE-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE / PHOSPHOGLUCOSAMINE TRANSACETYLASE / PHOSPHOGLUCOSAMINE ACETYLASE


分子量: 18259.021 Da / 分子数: 4 / 変異: S39C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YFL017C / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 (PREP4)
参照: UniProt: P43577, glucosamine-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A


分子量: 809.571 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 629 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: PEG 600, IMIDAZOLE, MALATE, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117-22 %PEG6001reservoir
20.2 Mimidazole1reservoir
30.4 Mmalate1reservoir
410 mMTris-HCl1drop
5150 mM1dropNaCl
61 mMdithiothreitol1drop
710 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9326 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→26.82 Å / Num. all: 166110 / Num. obs: 547136 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 2.05 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 7.9724
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 15590 / Rsym value: 0.376 / % possible all: 92.3
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.3 % / Rmerge(I) obs: 0.376

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.3→24.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2235690.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2955 1.8 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 163383 94.3 %-
all-163383 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.56 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.63 Å20 Å2-1.72 Å2
2--3.62 Å20 Å2
3----1.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4999 0 214 629 5842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.012.5
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 453 1.7 %
Rwork0.288 25603 -
obs--90.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMLIGAND.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGAND.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 1.8 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 18.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.299 / % reflection Rfree: 1.7 % / Rfactor Rwork: 0.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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