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- PDB-1i0e: CRYSTAL STRUCTURE OF CREATINE KINASE FROM HUMAN MUSCLE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i0e
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CREATINE KINASE FROM HUMAN MUSCLE
要素CREATINE KINASE,M CHAIN
キーワードTRANSFERASE / Double helix / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


creatine kinase / Creatine metabolism / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / extracellular space / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Creatine kinase M-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shen, Y.-Q. / Tang, L. / Zhou, H.-M. / Lin, Z.-J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of human muscle creatine kinase.
著者: Shen, Y.Q. / Tang, L. / Zhou, H.M. / Lin, Z.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of human muscle creatine kinase.
著者: Tang, L. / Zhou, H.-M. / Lin, Z.-J.
履歴
登録2001年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREATINE KINASE,M CHAIN
B: CREATINE KINASE,M CHAIN
C: CREATINE KINASE,M CHAIN
D: CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,6814
ポリマ－172,6814
非ポリマー00
水00
1
A: CREATINE KINASE,M CHAIN

A: CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3402
ポリマ－86,3402
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566x,x-y+1,-z+11
2
B: CREATINE KINASE,M CHAIN

B: CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3402
ポリマ－86,3402
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_557x,x-y,-z+21
3
C: CREATINE KINASE,M CHAIN

D: CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3402
ポリマ－86,3402
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566x,x-y+1,-z+11
4
C: CREATINE KINASE,M CHAIN

D: CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3402
ポリマ－86,3402
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation6_566x,x-y+1,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.326, 89.326, 402.962
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質
CREATINE KINASE,M CHAIN


分子量: 43170.137 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P06732, creatine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: MPD, Tris-HCL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 5.8 / 詳細: Tang, L., (1998) Acta Crystallogr., D55, 669.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1droppH5.8
240 %MPD1drop
340 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 21262 / % possible obs: 0.883 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 24.347 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2232 / % possible all: 0.935
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 63933
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: rabbit muscle creatine kinase

解像度: 3.5→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 4033176.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1915 9.8 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 19482 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 107.8 Å2 / ksol: 0.451 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å29.85 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11608 0 0 0 11608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 319 9.4 %
Rwork0.266 3061 -
obs--93.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor Rfree: 0.286
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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