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- PDB-1i07: EPS8 SH3 DOMAIN INTERTWINED DIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i07
タイトルEPS8 SH3 DOMAIN INTERTWINED DIMER
要素EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE SUBSTRATE EPS8
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / HORMONE-GROWTH FACTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / stereocilium bundle / behavioral response to ethanol / stereocilium / regulation of Rho protein signal transduction / barbed-end actin filament capping ...regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / stereocilium bundle / behavioral response to ethanol / stereocilium / regulation of Rho protein signal transduction / barbed-end actin filament capping / positive regulation of ruffle assembly / NMDA selective glutamate receptor complex / exit from mitosis / Rac protein signal transduction / brush border / actin filament bundle assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Rho protein signal transduction / adult locomotory behavior / cellular response to leukemia inhibitory factor / ruffle membrane / small GTPase binding / regulation of cell shape / actin binding / cell cortex / growth cone / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / glutamatergic synapse / synapse / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / SAM domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / EPS8 spectrin-like domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain ...Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / SAM domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / EPS8 spectrin-like domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH3 Domains / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kishan, K.V.R. / Newcomer, M.E.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Effect of pH and salt bridges on structural assembly: molecular structures of the monomer and intertwined dimer of the Eps8 SH3 domain.
著者: Kishan, K.V. / Newcomer, M.E. / Rhodes, T.H. / Guilliot, S.D.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The SH3 Domain of Eps8 Exists as a Novel Intertwined Dimer.
著者: Kishan, K.V. / Scita, G. / Wong, W.T. / Di Fiore, P.P. / Newcomer, M.E.
履歴
登録2001年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE SUBSTRATE EPS8
B: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE SUBSTRATE EPS8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0902
ポリマ－14,0902
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.899, 28.517, 37.188
Angle α, β, γ (deg.)107.39, 96.87, 104.56
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE SUBSTRATE EPS8


分子量: 7044.960 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08509
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.1 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mM1reservoirMgCl2
2100 mMsodium formate1reservoir
3100 mMTris1reservoir
47-10 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器日付: 1998年10月9日 / 詳細: MSC/YALE MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25.93 Å / Num. all: 9088 / Num. obs: 33871 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Limit h max: 15 / Limit h min: -15 / Limit k max: 15 / Limit k min: -15 / Limit l max: 20 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 370952.57 / Observed criterion F min: 0.3 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible obs: 90.2 % / Rmerge(I) obs: 0.353 / % possible all: 90.2
反射
*PLUS
Num. obs: 9088 / Num. measured all: 33871

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS0.5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1AOJ

1aoj


解像度: 1.8→26 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 517 6.2 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all-9590 --
obs-8373 87.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 41.5615 Å2 / ksol: 0.307324 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 51.89 Å2 / Biso mean: 22.36 Å2 / Biso min: 8.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.55 Å21.03 Å21.4 Å2
2--0.98 Å21.19 Å2
3---1.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.14 Å
Luzzati d res high-1.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数970 0 0 94 1064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.87
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.880.249554.50.2547790.034121183468.9
1.88-1.980.234514.30.2358900.033118894179.2
1.98-2.110.205534.50.2059450.028118499884.3
2.11-2.270.2116050.219960.0271200105688
2.27-2.50.202635.20.210320.0251204109590.9
2.5-2.860.207161.30.20711020.0521209111892.5
2.86-3.60.2031129.40.20210390.0191191115196.6
3.6-25.930.1841078.90.18410730.0181203118098.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1prot_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramcarbohydrate.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 26 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 6.2 % / Rfactor obs: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.249 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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