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- PDB-1hxt: OMPF PORIN MUTANT NQAAA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hxt
タイトルOMPF PORIN MUTANT NQAAA
要素OUTER MEMBRANE PROTEIN F
キーワードMEMBRANE PROTEIN / porin / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


colicin transmembrane transporter activity / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion channel complex / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / disordered domain specific binding / protein transport ...colicin transmembrane transporter activity / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion channel complex / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / disordered domain specific binding / protein transport / monoatomic ion transmembrane transport / lipid binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Porin domain superfamily / Porin ...Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Porin domain superfamily / Porin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / difference fourier / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Phale, P.S. / Philippsen, A. / Widmer, C. / Phale, V.P. / Rosenbusch, J.P. / Schirmer, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Role of charged residues at the OmpF porin channel constriction probed by mutagenesis and simulation.
著者: Phale, P.S. / Philippsen, A. / Widmer, C. / Phale, V.P. / Rosenbusch, J.P. / Schirmer, T.
履歴
登録2001年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OUTER MEMBRANE PROTEIN F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,91811
ポリマ－36,8541
非ポリマー3,06410
水99155
1
A: OUTER MEMBRANE PROTEIN F
ヘテロ分子

A: OUTER MEMBRANE PROTEIN F
ヘテロ分子

A: OUTER MEMBRANE PROTEIN F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,75533
ポリマ－110,5623
非ポリマー9,19330
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area13540 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area44510 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)117.084, 117.084, 51.344
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 OUTER MEMBRANE PROTEIN F / PORIN OMPF


分子量: 36853.934 Da / 分子数: 1 / 変異: R42A,R82A,D113N,E117Q,R132A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02931
#2: 化合物
ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 %
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis / 詳細: Pauptit, R.A., (1991) J. Mol. Biol., 218, 505.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein11
210.5 %PEG200012

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 53590 / Num. obs: 14853 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 6 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 45.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 53590

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: difference fourier / 解像度: 2.4→8 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.289 5643 based on wt selection
Rwork0.233 --
all-16124 -
obs-10481 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2609 0 65 55 2729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.007
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Rfactor obs: 0.213 / Rfactor Rfree: 0.285
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.033

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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