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- PDB-1hx0: Structure of pig pancreatic alpha-amylase complexed with the "tru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hx0
タイトルStructure of pig pancreatic alpha-amylase complexed with the "truncate" acarbose molecule (pseudotrisaccharide)
要素ALPHA AMYLASE (PPA)
キーワードHYDROLASE / Alpha-amylase / inhibitor / carbohydrate / pancreas
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / carbohydrate catabolic process / alpha-amylase activity / chloride ion binding / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Pancreatic alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Qian, M. / Payan, F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Enzyme-catalyzed condensation reaction in a mammalian alpha-amylase. High-resolution structural analysis of an enzyme-inhibitor complex
著者: Qian, M. / Nahoum, V. / Bonicel, J. / Bischoff, H. / Henrissat, B. / Payan, F.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of pig pancreatic alpha-amylase isoenzyme II, in complex with the carbohydrate inhibitor acarbose
著者: Gilles, C. / Astier, J.P. / Marchis-Mouren, G. / Cambillau, C. / Payan, F.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: The active center of a mammalian alpha-amylase. Structure of the complex of a pancreatic alpha-amylase with a carbohydrate inhibitor refined to 2.2-A resolution
著者: Qian, M. / Haser, R. / Buisson, G. / Duee, E. / Payan, F.
履歴
登録2001年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Version format compliance
改定 2.02018年7月25日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_src_gen / entity_src_nat
Item: _atom_site.occupancy / _entity.pdbx_mutation / _entity.src_method
改定 3.02019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp / entity_poly ...chem_comp / entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ..._chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 4.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 4.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA AMYLASE (PPA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,69120
ポリマ－55,4731
非ポリマー2,21819
水16,592921
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.280, 113.550, 117.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ALPHA AMYLASE (PPA)


分子量: 55472.828 Da / 分子数: 1 / 変異: Q16PCA / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 組織: PANCREAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00690, alpha-amylase

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 948.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-2-1-3/a4-b1_b4n2-c1n1*1OC^RC^RC^SC^SN*2/6C=^ZCCO/10$3/5O/4O_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][non_ch_ring]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 938分子

#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 921 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RESIDUE GLC 1993 AND GBC 2993 ARE IN ALTERNATE CONFORMATIONS OF EACH OTHER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: バッチ法 / pH: 8.5 / 詳細: CaCl2, pH 8.5, batch, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: Qian, M., (1993) J. Mol. Biol., 232, 785.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月20日
放射モノクロメーター: bouble-diamond crystal (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→35 Å / Num. all: 189616 / Num. obs: 184003 / % possible obs: 97.04 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.38→1.42 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.581 / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / Num. unique all: 16627 / % possible all: 96.13
反射
*PLUS
Num. measured all: 507677
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.13 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PPI

1ppi


解像度: 1.38→35 Å / 交差検証法: throughout FREE R / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1302 2938 -RANDOM
Rwork0.1079 ---
all0.1083 184003 --
obs0.1083 184003 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3911 0 152 921 4984
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONs_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONs_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONs_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.38 Å / 最低解像度: 1.42 Å / Num. reflection obs: 47628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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