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万見
- PDB-1hug: Differences in anionic inhibition of Human Carbonic Anhydrase I r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hug
タイトルDifferences in anionic inhibition of Human Carbonic Anhydrase I revealed from the structures of iodide and gold cyanide inhibitor complexes
要素CARBONIC ANHYDRASE I
キーワードLYASE(OXO-ACID)
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / extracellular exosome / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GOLD (I) CYANIDE ION / Carbonic anhydrase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kumar, V. / Kannan, K.K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1994
タイトル: Differences in anionic inhibition of human carbonic anhydrase I revealed from the structures of iodide and gold cyanide inhibitor complexes.
著者: Kumar, V. / Kannan, K.K. / Sathyamurthi, P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1993
タイトル: Structure of Human Carbonic Anhydrase Complexed with Gold Cyanide Inhibitor: Inhibition Mechanism
著者: Kumar, V. / Kannan, K.K.
履歴
登録1993年10月28日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8366
ポリマ－28,7751
非ポリマー1,0615
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.800, 75.200, 37.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 30 / 2: CIS PROLINE - PRO 202 / 3: HET ATOM ZN IS ESSENTIAL METAL ION.
4: THE RESIDUES DEFINING THE CAT SITE CONSTITUTE THE CATALYTIC ACTIVE SITE OF THE ENZYME. INHIBITOR GOLD CYANIDE ANION BINDS IN THE POCKET DEFINED BY THESE RESIDUES AND ACCEPTS A H-BOND FROM THE ...4: THE RESIDUES DEFINING THE CAT SITE CONSTITUTE THE CATALYTIC ACTIVE SITE OF THE ENZYME. INHIBITOR GOLD CYANIDE ANION BINDS IN THE POCKET DEFINED BY THESE RESIDUES AND ACCEPTS A H-BOND FROM THE ACTIVITY LINKED HYDROXYL GROUP BOUND TO THE ZINC ION. THE CONFORMATIONAL REORIENTATION IN THE HYDROXYL GROUP DUE TO H-BOND WITH THE INHIBITOR ANION, RENDERS THE ENZYME INACTIVE.
5: THE SIDE CHAINS OF RESIDUES ASP 9, LYS 10, ARG 173 AND GLU 221 SHOW VERY POOR ELECTRON DENSITY IN THE FOURIER MAPS.
6: HET ATOM AU 501 IS THE PARTIAL OVERLAPPING BINDING SITE OF THE HET AUC 500 GROUP.

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE I


分子量: 28774.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00915, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-AUC / GOLD (I) CYANIDE ION


分子量: 249.001 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2AuN2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE RESIDUES DEFINING THE CAT SITE CONSTITUTE THE CATALYTIC ACTIVE SITE OF THE ENZYME. INHIBITOR ...THE RESIDUES DEFINING THE CAT SITE CONSTITUTE THE CATALYTIC ACTIVE SITE OF THE ENZYME. INHIBITOR GOLD CYANIDE ANION BINDS IN THE POCKET DEFINED BY THESE RESIDUES AND ACCEPTS A H-BOND FROM THE ACTIVITY LINKED HYDROXYL GROUP BOUND TO THE ZINC ION. THE CONFORMATIONAL REORIENTATION IN THE HYDROXYL GROUP DUE TO H-BOND WITH THE INHIBITOR ANION, RENDERS THE ENZYME INACTIVE.
非ポリマーの詳細ATOM ZN IS ESSENTIAL METAL ION
配列の詳細ON THE BASIS OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE - BICARBONATE COMPLEX STRUCTURE (VINAY KUMAR AND K.K. ...ON THE BASIS OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE - BICARBONATE COMPLEX STRUCTURE (VINAY KUMAR AND K.K. KANNAN, UNPUBLISHED RESULTS) AND REFINED STRUCTURE OF THE TITLE COMPOUND, THE FOLLOWING SEQUENCE MODIFICATION IN THE NATIVE HUMAN CARBONIC ANHYDRASE ATOMIC MODEL (PDB IDENT CODE 2CAB, VERSION OF 10/84) HAVE BEEN MADE IN THE SUBMITTED ATOMIC MODEL. SEQUENCE NUMBER 74 75 RESIDUE TYPE ASP ASN THESE CHANGES ARE CONSISTENT WITH THE KNOWN CHEMICAL SEQUENCE OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE I ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.93 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.7 / 手法: microdialysis
詳細: referred to 'Kannan,K.K.', (1972) 'J. Mol. Biol.', 63, 601-604
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 Mammonium sulfate11
20.05 MTris-HCl11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→8 Å
詳細: THE POTENTIAL SOLVENT SITES WERE IDENTIFIED FROM FO-FC MAP IF THE PEAK HEIGHT WERE MORE THAN 3 TIMES THE S.D OF THE MAP AND WERE WITHIN THE H-BONDING DISTANCE TO A DONOR/ACCEPTOR ATOM. ...詳細: THE POTENTIAL SOLVENT SITES WERE IDENTIFIED FROM FO-FC MAP IF THE PEAK HEIGHT WERE MORE THAN 3 TIMES THE S.D OF THE MAP AND WERE WITHIN THE H-BONDING DISTANCE TO A DONOR/ACCEPTOR ATOM. SOLVENTS WERE ADDED TO THE COORDINATE LIST IF ELECTRON DENSITY WAS ALSO OBSERVED IN (2FO - FC) MAP. IN ADDITION TO POSITIONAL AND ISOTROPIC THERMAL PARAMETER, OCCUPANCY WAS ALSO REFINED FOR THE SOLVENT MOLECULES. SOLVENTS WHICH REFINED TO HIGH B-VALUE (>58A2), LOW OCCUPANCY (<30 PER CENT) WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL DURING SUBSEQUENT STAGES OF REFINEMENT. THE SUBMITTED MODEL HAS 231 SOLVENT MOLECULES OUT OF WHICH 70 SOLVENTS ARE WITH PARTIAL OXYGEN OCCUPANCY. THE SIDE CHAINS OF RESIDUES ASP 9, LYS 10, ARG 173 AND GLU 221 SHOW VERY POOR ELECTRON DENSITY IN THE FOURIER MAPS. ATOM AU 501 IS THE PARTIAL OVERLAPPING BINDING SITE OF THE HET AUC 500 GROUP.
Rfactor反射数
obs0.171 14549
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2008 0 11 231 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(I): 0 / Rfactor obs: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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