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万見
- PDB-1hty: GOLGI ALPHA-MANNOSIDASE II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hty
タイトルGOLGI ALPHA-MANNOSIDASE II
要素ALPHA-MANNOSIDASE II
キーワードHYDROLASE / N-terminal alpha-beta domain / three helix bundle / 2 C-terminal beta barrels
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack ...mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack / protein glycosylation / carbohydrate binding / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1360 / Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel ...Immunoglobulin-like - #1360 / Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Distorted Sandwich / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-mannosidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者van den Elsen, J.M.H. / Kuntz, D.A. / Rose, D.R.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Structure of Golgi alpha-mannosidase II: a target for inhibition of growth and metastasis of cancer cells.
著者: van den Elsen, J.M. / Kuntz, D.A. / Rose, D.R.
履歴
登録2001年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-MANNOSIDASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,9695
ポリマ－117,4421
非ポリマー5274
水17,673981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.865, 109.718, 138.599
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 ALPHA-MANNOSIDASE II / GOLGI ALPHA-MANNOSIDASE II


分子量: 117442.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Cell (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q24451, mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 984分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 981 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, MPD, Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.5 %PEG60001reservoir
25 %MPD1reservoir
3100 mMTris1reservoirpH7.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 14-BM-D10.9790,0.9786,0.9770
シンクロトロンAPS 14-BM-C21
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2000年5月27日bent cylindrical Si-mirror (Rh coating) Si(111) double-crystal monochromator
ADSC QUANTUM 42CCD2000年5月27日bent cylindrical Si-mirror (Rh coating) bent cylindrical Ge(111) monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) double-crystal monochromatorMADMx-ray1
2bend cylindrical Ge(111) monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97861
30.9771
411
反射解像度: 1.4→69.3 Å / Num. all: 148253 / Num. obs: 148253 / % possible obs: 70.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Limit h max: 39 / Limit h min: 0 / Limit k max: 63 / Limit k min: 0 / Limit l max: 87 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 217301.51 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 40.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1693 / % possible all: 8.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.76 Å / Num. all: 148253 / Num. obs: 104565 / % possible obs: 97 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.76 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 94.9 % / Num. unique obs: 19882 / Rmerge(I) obs: 0.127

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.4→69.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 7379 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all-206271 --
obs-146446 71 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 43.085 Å2 / ksol: 0.359928 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 57.25 Å2 / Biso mean: 15.8 Å2 / Biso min: 4.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----0.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
Luzzati d res high-1.4
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→69.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8181 0 31 981 9193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.81
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 145 0.6 %
Rwork0.2544 2975 -
all-25619 -
obs-3120 12.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5cis_peptide.paramprotein.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.14 Å / 最低解像度: 500 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.193 / Rfactor Rfree: 0.2105
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 0.6 % / Rfactor obs: 0.2544

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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