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- PDB-1hop: STRUCTURE OF GUANINE NUCLEOTIDE (GPPCP) COMPLEX OF ADENYLOSUCCINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hop
タイトルSTRUCTURE OF GUANINE NUCLEOTIDE (GPPCP) COMPLEX OF ADENYLOSUCCINATE SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA COLI AT PH 6.5 AND 25 DEGREES CELSIUS
要素ADENYLOSUCCINATE SYNTHETASE
キーワードLIGASE (SYNTHETASE) / PURINE NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / LIGASE / GTP-BINDING ENZYMES / SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate synthase / adenylosuccinate synthase activity / adenosine biosynthetic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / purine nucleotide biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / DNA damage response / GTP binding ...adenylosuccinate synthase / adenylosuccinate synthase activity / adenosine biosynthetic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / purine nucleotide biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / DNA damage response / GTP binding / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 ...Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Adenylosuccinate synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Poland, B.W. / Hou, Z. / Bruns, C. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Refined crystal structures of guanine nucleotide complexes of adenylosuccinate synthetase from Escherichia coli.
著者: Poland, B.W. / Hou, Z. / Bruns, C. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Refined Crystal Structures of Unligated Adenylosuccinate Synthetase from Escherichia Coli
著者: Silva, M.M. / Poland, B.W. / Hoffman, C.R. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Adenylosuccinate Synthetase from Escherichia Coli
著者: Poland, B.W. / Silva, M.M. / Serra, M.A. / Cho, Y. / Kim, K.H. / Harris, E.M. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1996年4月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52018年3月21日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.pdbx_collection_date
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLOSUCCINATE SYNTHETASE
B: ADENYLOSUCCINATE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5824
ポリマ－94,5392
非ポリマー1,0422
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7180 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area33320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.850, 94.060, 119.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98924, 0.01055, -0.14595), (-0.03732, -0.98261, 0.18189), (-0.14149, 0.18538, 0.97243)
ベクター: 31.99035, 89.31251, -5.93637)

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要素

#1: タンパク質 ADENYLOSUCCINATE SYNTHETASE


分子量: 47269.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NATIVE P212121 CRYSTALS WERE SOAKED WITH 5'-GUANOSYL-METHYLENE-TRIPHOSPHATE
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: H1238 / 参照: UniProt: P0A7D4, adenylosuccinate synthase
#2: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.11 %
結晶化pH: 6.5
詳細: NATIVE P212121 CRYSTALS WERE SOAKED WITH 5'-GUANOSYL-METHYLENE-TRIPHOSPHATE., pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlenzyme1drop
220 mMimidazole1drop
375 mMsuccinate1drop
40.07 ml/L2-mercaptoethanol1drop
515 %(w/w)PEG33501drop
660 mMacetic acid1drop
7120 mMammonium sulfate1drop
825 %(w/w)PEG33501reservoir
9100 mMacetic acid1reservoir
10200 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 37785 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 2.09 % / Rmerge(I) obs: 0.082
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. measured all: 78880
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.3→15 Å / σ(F): 4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 --
Rwork0.19 --
obs0.19 28364 70 %
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8138 0 88 1035 9261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.19 / Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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