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- PDB-1ho3: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF E. COLI L-ASPARAGINASE II (Y25F MUTANT) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ho3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF E. COLI L-ASPARAGINASE II (Y25F MUTANT)
要素L-ASPARAGINASE II
キーワードHYDROLASE / asparaginase / leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jaskolski, M. / Kozak, M. / Lubkowski, P. / Palm, J.G. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structures of two highly homologous bacterial L-asparaginases: a case of enantiomorphic space groups.
著者: Jaskolski, M. / Kozak, M. / Lubkowski, J. / Palm, G. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2000
タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Y25F Mutant of Periplasmic Escherichia coli L-asparaginase
著者: Kozak, M. / Jaskolski, M. / Roehm, K.H.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Escherichia coli L-asparaginase, an Enzyme Used in Cancer Therapy
著者: Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A.
履歴
登録2000年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4884
ポリマ－69,2222
非ポリマー2662
水1,964109
1
A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子

A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,9768
ポリマ－138,4434
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area15760 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area41160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.999, 80.999, 341.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-507-

HOH

詳細The biological assembly is a homotetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the action of crystallographic twofold axis [1, -1,0]

-
要素

#1: タンパク質 L-ASPARAGINASE II / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE II


分子量: 34610.809 Da / 分子数: 2 / 変異: Y25F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: MPD, calcium chloride, sodium citrate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 58 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Kozak, M., (2000) Acta Biochim. Pol., 47, 807.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium citrate1drop
346-48 %MPD1reservoir
4100 mMsodium citrate1reservoir
510-20 mM1reservoirCaCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月10日
放射モノクロメーター: Triangular monochromator bent mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. all: 74462 / Num. obs: 23517 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.17 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 85.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 74462
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ECA

3eca


解像度: 2.5→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 69969.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 868 4.9 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all-18644 --
obs-17773 75.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 67.3721 Å2 / ksol: 0.340528 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.48 Å2-0.62 Å20 Å2
2--5.48 Å20 Å2
3----10.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4860 0 18 109 4987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 93 4.6 %
Rwork0.322 1933 -
obs--52.9 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 47.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.355 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor Rwork: 0.322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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