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万見
- PDB-1hm6: X-RAY STRUCTURE OF FULL-LENGTH ANNEXIN 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hm6
タイトルX-RAY STRUCTURE OF FULL-LENGTH ANNEXIN 1
要素ANNEXIN 1
キーワードMETAL / LIPID BINDING PROTEIN / phospholipid/Ca(2+)-binding protein / calcium-free form / full-length protein comprising protein core and N-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-1 production / regulation of leukocyte migration / granulocyte chemotaxis / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / phospholipase A2 inhibitor activity / regulation of hormone secretion / negative regulation of T-helper 2 cell differentiation / neutrophil activation / calcium-dependent phospholipid binding / motile cilium ...regulation of interleukin-1 production / regulation of leukocyte migration / granulocyte chemotaxis / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / phospholipase A2 inhibitor activity / regulation of hormone secretion / negative regulation of T-helper 2 cell differentiation / neutrophil activation / calcium-dependent phospholipid binding / motile cilium / negative regulation of exocytosis / cellular response to glucocorticoid stimulus / vesicle membrane / positive regulation of wound healing / phosphatidylserine binding / monocyte chemotaxis / phagocytic cup / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / lateral plasma membrane / phagocytosis / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / regulation of cell shape / regulation of inflammatory response / early endosome membrane / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / adaptive immune response / inflammatory response / apical plasma membrane / innate immune response / calcium ion binding / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A1 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A1 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換, 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rosengarth, A. / Gerke, V. / Luecke, H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: X-ray structure of full-length annexin 1 and implications for membrane aggregation.
著者: Rosengarth, A. / Gerke, V. / Luecke, H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of Full-length Annexin I Comprising the Core and N-terminal Domain.
著者: Rosengarth, A. / Luecke, H.
履歴
登録2000年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL MOLECULE MAY BE A MONOMER OR HIGHER OLIGOMER.
Remark 999 SEQUENCE Seemann et al. deposited the cDNA sequence in genbank that they obtained from a library ... SEQUENCE Seemann et al. deposited the cDNA sequence in genbank that they obtained from a library screening. However, they were not able to get the complete cDNA. Later on, they introduced the naturally occuring (but missing) 5 amino acid residues at the N-terminal domain by PCR. This is also described in their paper (Seemann et al. (1996), Mol. Biol. Cell 7, 1359-1374). According to Seemann et al. (1996), the sequence shown herein starts with residue Met1, that would be residue -5 according to the truncated genbank entry, although there was no electron density observed for this residue. The amino acid sequence does not exactly match the (DNA) sequence deposited in the genbank by Seemann et al. However, the authors received the original construct from them and the amino acid sequence is according to his paper (Seemann et al., (1996), see above) (confirmed by amino acid sequencing). The electron densities of the respective amino acid residues in the annealed omit map showed clearly that the following changes have to be made in comparison to his genbank sequence: 1) residue 51 is a Leu (not Ser) 2) residue 69 is a Leu (not His) 3) residue 231 is a Pro (not Leu) 4) residue 289 is a Ile (not Asn)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANNEXIN 1
B: ANNEXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,75714
ポリマ－77,6052
非ポリマー1,15312
水13,313739
1
A: ANNEXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2836
ポリマ－38,8021
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ANNEXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4758
ポリマ－38,8021
非ポリマー6727
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.644, 96.327, 127.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ANNEXIN 1


分子量: 38802.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: ANX1 / プラスミド: PKKANX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P19619
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 739 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris/HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.2 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir
328 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 68225 / Num. obs: 68225 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3596 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 679717
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
CCP4位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AIN

1ain


解像度: 1.8→40 Å / 交差検証法: RFREE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 3143 5 %random
Rwork0.224 ---
all-68225 --
obs-68225 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5392 0 60 739 6191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0047
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.102
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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