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万見
- PDB-1hkb: CRYSTAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN BRAIN HEXOKINASE TYPE I CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hkb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN BRAIN HEXOKINASE TYPE I COMPLEXED WITH GLUCOSE AND GLUCOSE-6-PHOSPHATE
要素D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / GLYCOLYSIS / ALLOSTERIC ENZYME / GLUCOSE / GLUCOSE-6-PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / Synthesis of GDP-mannose / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion / mannokinase activity / establishment of protein localization to mitochondrion / hexokinase ...Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / Synthesis of GDP-mannose / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion / mannokinase activity / establishment of protein localization to mitochondrion / hexokinase / GDP-mannose biosynthetic process / fructokinase activity / glucokinase activity / mannose metabolic process / positive regulation of cytokine production involved in immune response / glucose 6-phosphate metabolic process / peptidoglycan binding / D-glucose binding / fructose 6-phosphate metabolic process / canonical glycolysis / Glycolysis / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / glycolytic process / glucose metabolic process / mitochondrial outer membrane / inflammatory response / membrane raft / innate immune response / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Hexokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Burenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The mechanism of regulation of hexokinase: new insights from the crystal structure of recombinant human brain hexokinase complexed with glucose and glucose-6-phosphate.
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Human Brain Hexokinase
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1997年12月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE
B: D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,17214
ポリマ－205,2502
非ポリマー1,92112
水2,558142
1
A: D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5867
ポリマ－102,6251
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5867
ポリマ－102,6251
非ポリマー9616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.000, 122.000, 123.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999648, -0.026325, -0.003239), (-0.022783, 0.914761, -0.403353), (0.013581, -0.403137, -0.915039)
ベクター: 77.72993, 14.75741, 64.59476)

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要素

#1: タンパク質 D-GLUCOSE 6-PHOSPHOTRANSFERASE / HEXOKINASE I / HEXOKINASE TYPE I / BRAIN HEXOKINASE


分子量: 102625.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CRYSTALLIZES AS A DIMER IN ASYMMETRIC UNIT / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: BRAIN / プラスミド: PET-11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19367, hexokinase
#2: 糖
ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE COMPLEX OF BRAIN HEXOKINASE WITH GLC AND G6P CRYSTALLIZES AS A HOMODIMER. EACH SUBUNIT (CHAINS ...THE COMPLEX OF BRAIN HEXOKINASE WITH GLC AND G6P CRYSTALLIZES AS A HOMODIMER. EACH SUBUNIT (CHAINS A AND B) CONSISTS OF TWO STRUCTURALLY SIMILAR DOMAINS (50% SEQUENCE IDENTITY). THE DOMAINS ARE ALSO STRUCTURALLY HOMOLOGOUS TO YEAST HEXOKINASE (30% SEQUENCE IDENTITY). THE N-TERMINAL DOMAIN IS REGULATORY AND THE C-TERMINAL DOMAIN IS CATALYTIC. ALL DOMAINS OF ALL CHAINS CONTAIN BOUND SUBSTRATE GLUCOSE AND INHIBITOR GLUCOSE-6-PHOSPHATE. FAR FROM THE ACTIVE SITE THERE ARE ALSO 4 SITES OF BOUND SOLVENT WHICH ARE LIKELY TO BE METAL IONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 5.6
詳細: HEXOKINASE WAS CRYSTALLIZED BY MIXING 20 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WITH 6% PEG 8000, 0.1 M NA CITRATE, PH 5.6, 0.1 M NA ACETATE, 20 MM GLUCOSE-6-PHOSPHATE, AND PRESUMABLE TRACE AMOUNT OF ...詳細: HEXOKINASE WAS CRYSTALLIZED BY MIXING 20 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WITH 6% PEG 8000, 0.1 M NA CITRATE, PH 5.6, 0.1 M NA ACETATE, 20 MM GLUCOSE-6-PHOSPHATE, AND PRESUMABLE TRACE AMOUNT OF GLUCOSE LEFT AFTER PURIFICATION; THEN SOAKED WITH 10 MM G6P AND 5 MM GLUCOSE.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop was combined with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
220 mMGluc-6-P1drop
35-7 %(w/v)PEG80001reservoir
420 mMGluc-6-P1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir
60.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→38 Å / Num. obs: 113243 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 62.4 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 88
反射
*PLUS
Num. measured all: 58613 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 % / Rmerge(I) obs: 0.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: YEAST HEXOKINASE COMPLEXED WITH GLUCOSE (BARTUNIK, UNPUBLISHED)

解像度: 2.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: TOPOLOGY AND ENERGY PARAMETERS FOR GLUCOSE-6-PHOSPHATE WERE BUILT BY ANALOGY TO THOSE OF GLUCOSE AND ARE PRESENTED IN FILES PAR.HK AND TOP.HK
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 5653 10.2 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 55607 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14066 0 116 142 14324
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.831.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.972
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.072
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it9.382.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rms dev position: 0.06 Å / Weight Biso : 4 / Weight position: 100

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)
11RESTRAINTS8.2
224.7
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 887 10.1 %
Rwork0.308 7856 -
obs--91.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PAR.HKTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM3.CHOTOP.HK
X-RAY DIFFRACTION4TOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.55
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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