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- PDB-1hia: KALLIKREIN COMPLEXED WITH HIRUSTASIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hia
タイトルKALLIKREIN COMPLEXED WITH HIRUSTASIN
要素
  • (KALLIKREIN) x 2
  • HIRUSTASIN
キーワードCOMPLEX (PROTEASE/INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) / TISSUE KALLIKREIN / SERINE PROTEASE / TRYPSIN / PSA / KININ / SERPIN / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tissue kallikrein / negative regulation of coagulation / regulation of systemic arterial blood pressure / zymogen activation / secretory granule / serine-type endopeptidase inhibitor activity / heparin binding / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I15, leech antistasin / Antistasin; domain 1 / Antistasin; domain 1 / Antistasin-like domain / Antistasin family / Antistasin-like domain profile. / Hirudin/antistatin / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...Proteinase inhibitor I15, leech antistasin / Antistasin; domain 1 / Antistasin; domain 1 / Antistasin-like domain / Antistasin family / Antistasin-like domain profile. / Hirudin/antistatin / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glandular kallikrein / Hirustasin
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mittl, P. / Di Marco, S. / Gruetter, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: A new structural class of serine protease inhibitors revealed by the structure of the hirustasin-kallikrein complex.
著者: Mittl, P.R. / Di Marco, S. / Fendrich, G. / Pohlig, G. / Heim, J. / Sommerhoff, C. / Fritz, H. / Priestle, J.P. / Grutter, M.G.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Erratum. A New Structural Class of Serine Protease Inhibitors Revealed by the Structure of the Hirustasin-Kallikrein Complex
著者: Mittl, P.R. / Di Marco, S. / Fendrich, G. / Pohlig, G. / Heim, J. / Sommerhoff, C. / Fritz, H. / Priestle, J.P. / Grutter, M.G.
履歴
登録1996年12月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KALLIKREIN
B: KALLIKREIN
I: HIRUSTASIN
X: KALLIKREIN
Y: KALLIKREIN
J: HIRUSTASIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6616
ポリマ－61,6616
非ポリマー00
水5,477304
1
A: KALLIKREIN
B: KALLIKREIN
I: HIRUSTASIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8313
ポリマ－30,8313
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7520 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area12030 Å2
手法PISA
2
X: KALLIKREIN
Y: KALLIKREIN
J: HIRUSTASIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8313
ポリマ－30,8313
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.900, 86.000, 69.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99998, -0.00234, 0.00522), (0.00235, -1, 0.00076), (0.00522, 0.00077, 0.99999)58.15774, 57.49194, -34.84722
2given(-0.99998, -0.00234, 0.00522), (0.00235, -1, 0.00076), (0.00522, 0.00077, 0.99999)58.15774, 57.49194, -34.84722

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要素

#1: タンパク質 KALLIKREIN


分子量: 9119.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00752, tissue kallikrein
#2: タンパク質 KALLIKREIN


分子量: 16511.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00752, tissue kallikrein
#3: タンパク質・ペプチド HIRUSTASIN


分子量: 5200.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P80302
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.49 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: HANGING DROP, RESERVOIR: 23% PEG2000, 180MM AM2SO4, 3.5% DIOXANE 100 MM SODIUM ACETATE, PH 4.6. DROP: 1:1 RATIO OF HIRUSTASIN:KALLIKREIN IN 20MM TRIS-HCL, PH 8.0, pH 5.0, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 4.6-8.0
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5 mMkallikrein1drop
20.85 mMhirustasin1drop
320 mMTris-HCl1drop
423 %PEG20001reservoir
50.18 Mammonium sulfate1reservoir
63.5 %dioxane1reservoir
70.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.875
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 27511 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 96170 / Rmerge(I) obs: 0.126
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.474

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MARXDSデータ収集
MARSCALEデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
MARXDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PKA

2pka


解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: N-TERMINAL RESIDUES (I/J 5-23) OF HIRUSTASIN HAVE HIGH B-FACTORS. NCS-RELATED MOLECULES ARE RELATED BY THE SAME ORIENTATION (IDENTITY MATRIX) AND THE FRACTIONAL TRANSLATION VECTOR (1/2, 1/3, ...詳細: N-TERMINAL RESIDUES (I/J 5-23) OF HIRUSTASIN HAVE HIGH B-FACTORS. NCS-RELATED MOLECULES ARE RELATED BY THE SAME ORIENTATION (IDENTITY MATRIX) AND THE FRACTIONAL TRANSLATION VECTOR (1/2, 1/3, 1/2). THIS PACKING EXERTS THE EXTINCTION PATTERN K=3N: H+L=2N.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.311 2678 9.8 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 26769 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.48 Å20 Å20 Å2
2--4.42 Å20 Å2
3---2.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4280 0 0 304 4584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.719
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.22
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.379
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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