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- PDB-1hgw: CEL6A D175A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hgw
タイトルCEL6A D175A mutant
要素CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II)
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL) / GLYCOSIDASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end) / cellulose 1,4-beta-cellobiosidase activity / cellulose binding / cellulose catabolic process / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain signature. / Cellulose-binding domain, fungal / Cellulose-binding domain superfamily ...1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain signature. / Cellulose-binding domain, fungal / Cellulose-binding domain superfamily / Fungal cellulose binding domain / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain profile. / Fungal-type cellulose-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / alpha-D-mannopyranose / Exoglucanase 2
類似検索 - 構成要素
生物種TRICHODERMA REESEI (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zou, J.-Y. / Jones, T.A.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2002
タイトル: The Active Site of Cellobiohydrolase Cel6A from Trichoderma Reesei: The Roles of Aspartic Acids D221 and D175
著者: Koivula, A. / Ruohonen, L. / Wohlfahrt, G. / Reinikainen, T. / Teeri, T.T. / Piens, K. / Claeyssens, M. / Weber, M. / Vasella, A. / Becker, D. / Sinnott, M.L. / Zou, J.-Y. / Kleywegt, G.J. / ...著者: Koivula, A. / Ruohonen, L. / Wohlfahrt, G. / Reinikainen, T. / Teeri, T.T. / Piens, K. / Claeyssens, M. / Weber, M. / Vasella, A. / Becker, D. / Sinnott, M.L. / Zou, J.-Y. / Kleywegt, G.J. / Szardenings, M. / Stahlberg, J. / Jones, T.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: Three-Dimensional Structure of Cellobiohydrolase II from Trichoderma Reesei
著者: Rouvinen, J. / Bergfors, T. / Teeri, T. / Knowles, J.K. / Jones, T.A.
履歴
登録2000年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II)
B: CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,48921
ポリマ－78,0232
非ポリマー3,46619
水8,035446
1
A: CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,77411
ポリマ－39,0111
非ポリマー1,76210
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,71510
ポリマ－39,0111
非ポリマー1,7049
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.630, 74.720, 91.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999999, -0.001278, -0.000251), (0.001277, 0.999989, -0.00443), (0.000257, 0.004429, 0.99999)
ベクター: -13.567, -48.691, -43.828)

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要素

#1: タンパク質 CELLOBIOHYDROLASE CEL6A (FORMERLY CALLED CBH II) / CEL6A (D175A)


分子量: 39011.285 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 83-447 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) TRICHODERMA REESEI (菌類) / 遺伝子: CBH2 (D175A) / 遺伝子 (発現宿主): CBH2 (D175A) / 発現宿主: TRICHODERMA REESEI (菌類)
参照: UniProt: P07987, cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end)
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION ASP 175 ALA. HYDROLYSIS OF 1,4-BETA-D-GLUCOSIDIC LINKAGES IN ...CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION ASP 175 ALA. HYDROLYSIS OF 1,4-BETA-D-GLUCOSIDIC LINKAGES IN CELLULOSE AND CELLOTETRAOSE,
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.56 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 20% PEG6000, 20MM MES BUFFER PH 10MM COCL2.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bergfors, T., (1989) J.Mol.Biol, 209, 167.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 %mPEG50001reservoir
220 mMMES1reservoirpH6.0
310 mM1reservoirCoCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MSC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月29日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.1 Å / Num. obs: 37025 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 10.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 80 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WILDTYPE CEL6A

解像度: 2.1→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1649550.7 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THE CATALYTIC CORE STARTS AT RESIDUE 83.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1782 4.8 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 36964 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46 Å2 / ksol: 0.38051 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å20 Å22.21 Å2
2---2.79 Å20 Å2
3---3.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5488 0 211 446 6145
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 321 5.3 %
Rwork0.183 5789 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PAR.GLYCOTOP.GLYCO
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.183

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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