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万見
- PDB-1hgu: HUMAN GROWTH HORMONE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hgu
タイトルHUMAN GROWTH HORMONE
要素HUMAN GROWTH HORMONE
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / animal organ development / positive regulation of multicellular organism growth / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / cell surface receptor signaling pathway via STAT / growth hormone receptor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway ...growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / animal organ development / positive regulation of multicellular organism growth / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / cell surface receptor signaling pathway via STAT / growth hormone receptor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway / Prolactin receptor signaling / positive regulation of MAP kinase activity / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Growth hormone receptor signaling / cytokine activity / endosome lumen / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / response to nutrient levels / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / response to estradiol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chantalat, L. / Jones, N. / Korber, F. / Navaza, J. / Pavlovsky, A.G.
引用ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 1995
タイトル: THE CRYSTAL-STRUCTURE OF WILD-TYPE GROWTH-HORMONE AT 2.5 ANGSTROM RESOLUTION.
著者: Chantalat, L. / Jones, N.D. / Korber, F. / Navaza, J. / Pavlovsky, A.G.
履歴
登録1995年5月11日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52024年11月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN GROWTH HORMONE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9031
ポリマ－21,9031
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.020, 57.020, 130.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 37
2: ALA 67 - GLN 68 OMEGA = 215.88 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: GLN 68 - GLN 69 OMEGA = 226.17 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: ASP 107 - SER 108 OMEGA = 238.99 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: SER 108 - ASP 109 OMEGA = 269.60 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
6: ASN 149 - SER 150 OMEGA = 137.02 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: ASP 153 - ASP 154 OMEGA = 141.53 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質 HUMAN GROWTH HORMONE / HUMAN SOMATOTROPIN


分子量: 21902.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01241
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.04 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein dimer1drop
20.1 MBES1drop
325-28 %ethanol1reservoir
40.1 MBES1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Rmerge(I) obs: 0.0747
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. obs: 5364 / % possible obs: 66.6 % / Num. measured all: 13055 / Rmerge(I) obs: 0.0747
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.75 Å / % possible obs: 37.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.212 / Rfactor obs: 0.212 / 最高解像度: 2.5 Å
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1495 0 0 81 1576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR/PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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