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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hek
タイトルCrystal structure of equine infectious anaemia virus matrix antigen (EIAV MA)
要素GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15
キーワードVIRAL PROTEIN / MEMBRANE-BINDING SWITCHING
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / nucleic acid binding / structural constituent of virion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Gag protein p15 / Gag protein p15 / Immunodeficiency lentiviruses, gag gene matrix protein p17 / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, N-terminal / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / DNA polymerase; domain 1 ...Gag protein p15 / Gag protein p15 / Immunodeficiency lentiviruses, gag gene matrix protein p17 / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, N-terminal / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / DNA polymerase; domain 1 / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hatanaka, H. / Iourin, O. / Rao, Z. / Fry, E. / Kingsman, A. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2002
タイトル: Structure of Equine Infectious Anemia Virus Matrix Protein.
著者: Hatanaka, H. / Iourin, O. / Rao, Z. / Fry, E. / Kingsman, A. / Stuart, D.I.
履歴
登録2000年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15
B: GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0452
ポリマ－30,0452
非ポリマー00
水00
1
A: GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0231
ポリマ－15,0231
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0231
ポリマ－15,0231
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.150, 47.150, 204.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.89805, -0.43629, 0.05617), (0.43915, 0.89661, -0.05682), (-0.02558, 0.0757, 0.9968)
ベクター: 11.22631, 21.75827, -18.20185)

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要素

#1: タンパク質 GAG POLYPROTEIN, CORE PROTEIN P15 / EIAV MA / MATRIX PROTEIN / P15


分子量: 15022.591 Da / 分子数: 2 / 断片: MA PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN HAS AN N-TERMINAL EXTENTION OF SEVEN RESIDUES DUE TO THE EXPRESSION CONSTRUCT.
由来: (組換発現) EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (ウマ伝染性貧血ウイルス)
株: ISOLATE WYOMING / 遺伝子: GAG / Variant: CLONE P3.2-1 / プラスミド: PET-32A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03351, UniProt: P69732*PLUS
配列の詳細RESIDUES -6 TO 0 ARE A CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.43 % / 解説: FIGURES ARE SHOWN FOR THE WAVELENGTH 0.91116.
結晶化温度: 291 K / pH: 6.5
詳細: 30% PEG5000, 0.2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M MES (PH6.5), 291K, pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %(w/v)PEG50001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5
42.5 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9116, 0.9781, 0.9778
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91161
20.97811
30.97781
反射解像度: 2.8→24 Å / Num. obs: 6347 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 24 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 19170
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Num. unique obs: 633 / Num. measured obs: 1780 / Rmerge(I) obs: 0.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→23.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE C-TERMINAL RESIDUES 110 TO 124 WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.373 671 10.9 %RANDOM
Rwork0.279 ---
obs0.279 6153 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50 Å2 / ksol: 0.26 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.08 Å224.47 Å20 Å2
2--22.08 Å20 Å2
3----44.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.7 Å0.56 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.14 Å0.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→23.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1844 0 0 0 1844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.063
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.644
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.814
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.55
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.055 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.587 115 12.8 %
Rwork0.458 783 -
obs--85.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.458

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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