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- PDB-1hdk: Charcot-Leyden Crystal Protein - pCMBS Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hdk
タイトルCharcot-Leyden Crystal Protein - pCMBS Complex
要素EOSINOPHIL LYSOPHOSPHOLIPASE
キーワードSERINE ESTERASE / GALECTIN-10 / EOSINOPHIL LYSOPHOSPHOLIPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of activated T cell proliferation / regulation of T cell cytokine production / T cell apoptotic process / regulation of T cell anergy / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PARA-MERCURY-BENZENESULFONIC ACID / Galectin-10
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ackerman, S.J. / Savage, M.P. / Liu, L. / Leonidas, D.D. / Kwatia, M.A. / Swaminathan, G.J. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Charcot-Leyden Crystal Protein (Galectin-10) is not a Dual Function Galectin with Lysophospholipase Activity But Binds a Lysophospholipase Inhibitor in a Novel Structural Fashion.
著者: Ackerman, S.J. / Liu, L. / Kwatia, M.A. / Savage, M.P. / Leonidas, D.D. / Swaminathan, G.J. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Selective Recognition of Mannose by Human Eosinophil Charcot-Leyden Crystal Protein (Galectin-10): A Crystallographic Study at 1.8 A Resolution
著者: Swaminathan, G.J. / Leonidas, D.D. / Savage, M.P. / Ackerman, S.J. / Acharya, K.R.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Human Charcot-Leyden Crystal Protein, an Eosinophil Lysophospholipase Identifies It as a New Member of the Carbohydrate-Binding Family of Galectins
著者: Leonidas, D.D. / Elbert, B.L. / Zhou, Z. / Leffler, H. / Ackerman, S.J. / Acharya, K.R.
履歴
登録2000年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 2.02019年5月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: atom_site / diffrn_source ...atom_site / diffrn_source / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EOSINOPHIL LYSOPHOSPHOLIPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0843
ポリマ－16,3691
非ポリマー7162
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.547, 49.547, 261.645
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2071-

HOH

21A-2072-

HOH

詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMERA CRYSTAL PACKING DIMERIC ASSEMBLY CAN BE GENERATED USINGTHE SYMMETRY OPERATION -X, Y, 1/2 -Z. THIS CASE OF STRONGCRYSTAL PACKING HAS A DIFFERENCE IN ACCESSIBLE SURFACE AREAPER CHAIN BETWEEN THE ISOLATED CHAIN AND THAT FOR THE CHAININ THE COMPLEX OF 721.9 ANGSTROM**2

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要素

#1: タンパク質 EOSINOPHIL LYSOPHOSPHOLIPASE / CHARCOT-LEYDEN CRYSTAL PROTEIN / GALECTIN-10 / LYSOLECITHIN ACYLHYDROLASE / SERINE ESTERASE


分子量: 16368.690 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COVALENTLY BOUND TO PCMBS / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: EOSINOPHIL / 細胞内の位置: PRIMARY GRANULE / Organelle: GRANULE / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: Q05315, lysophospholipase
#2: 化合物 ChemComp-PMB / PARA-MERCURY-BENZENESULFONIC ACID


分子量: 357.757 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5HgO3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: MAY HAVE BOTH, LYSOPHOSPHOLIPASE AND CARBOHYDRATE- BINDING ACTIVITIES. CATALYTIC ACTIVITY: ...FUNCTION: MAY HAVE BOTH, LYSOPHOSPHOLIPASE AND CARBOHYDRATE- BINDING ACTIVITIES. CATALYTIC ACTIVITY: 2-LYSOPHOSPHATIDIYLCHOLINE + H(2)O = GLYCEROPHOSPHOCHOLINE + A FATTY ACID ANION. SUBCELLULAR LOCATION: LOCALIZED IN GRANULES FROM WHERE IT MAY BE SECRETED OR TRANSPORTED TO OTHER LOCATIONS IN THE CELL. TISSUE SPECIFICITY: EXPRESSED EXCLUSIVELY BY EOSINOPHILS AND BASOPHILS. NOT DETECTED IN MONOCYTES AND NEUTROPHILS. DISEASE: FORMS HEXAGONAL BIPYRAMIDAL CRYSTALS, KNOWN AS CHARCOT- LEYDEN CRYSTALS, IN TISSUES AND SECRETIONS FROM SITES OF EOSINOPHIL-ASSOCIATED INFLAMMATION AND SOME MYELOID LEUKEMIAS. SIMILARITY: BELONGS TO THE GALAPTIN (S-LECTIN) FAMILY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.87 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: TRIS-ACETATE PH7.0 100MM HANGING DROP VAPOR DIFFUSION, pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 10.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Leonidas, D.D., (1995) Structure (London), 3, 1379.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris1drop
30.2 MTris-acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 16423 / % possible obs: 87.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.5 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.87 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 72.4
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å / Num. obs: 16447 / % possible obs: 87.7 % / Num. measured all: 105494

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THE LAST TWO RESIDUES WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 797 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 16423 87.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1131 0 22 80 1233
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.062
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.42.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 99 4.7 %
Rwork0.291 2012 -
obs--69.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REPTOPHCSDX.PR
X-RAY DIFFRACTION2PARTOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGLIG
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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