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万見
- PDB-1h8p: Bull seminal plasma PDC-109 fibronectin type II module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8p
タイトルBull seminal plasma PDC-109 fibronectin type II module
要素SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
キーワードPHOSPHORYLCHOLINE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sperm capacitation / phospholipid efflux / sperm capacitation / single fertilization / heparin binding / cell surface / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Seminal plasma protein, PDC-109-like / : / Fibronectin, type II, collagen-binding / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain ...Seminal plasma protein, PDC-109-like / : / Fibronectin, type II, collagen-binding / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOCHOLINE / Seminal plasma protein PDC-109
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Wah, D.A. / Fernandez-Tornero, C. / Calvete, J.J. / Romero, A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Sperm Coating Mechanism from the 1.8 A Crystal Structure of Pdc-109-Phosphorylcholine Complex
著者: Wah, D.A. / Fernandez-Tornero, C. / Sanz, L. / Romero, A. / Calvete, J.J.
#1: ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Bovine Seminal Plasma Pdc-109, a Protein Composed of Two Fibronectin Type II Domains
著者: Romero, A. / Varela, P.F. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
履歴
登録2001年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
B: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3596
ポリマ－25,6232
非ポリマー7374
水3,693205
1
A: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
B: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
ヘテロ分子

A: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
B: SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,71912
ポリマ－51,2454
非ポリマー1,4738
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.881, 90.881, 52.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.93464, -0.35469, -0.02529), (0.35552, 0.93354, 0.04599), (0.0073, -0.05198, 0.99862)
ベクター: 44.11178, -15.60781, 9.35187)
詳細THE PROTEIN IS ACTIVE AS HOMODIMER.

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要素

#1: タンパク質 SEMINAL PLASMA PROTEIN PDC-109


分子量: 12811.352 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 26-134 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 組織: SPERM / 参照: UniProt: P02784
#2: 化合物
ChemComp-PC / PHOSPHOCHOLINE / [りん酸水素2-(トリメチルアミニオ)エチル]アニオン


分子量: 184.151 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H15NO4P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SWS ENTRY INCLUDES A PEPTIDE SIGNAL OF 25 AA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
解説: MAD EXPERIMENT WAS UNDERTAKEN AT DESY-HAMBURG (X31). A NATIVE DATA SET WAS COLLECTED AT ELETTRA (BEAMLINE 5.2 R).
結晶化pH: 7.2
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED IN 30% ISOPROPANOL, 5% PEG 4000, 0.1 M HEPES, PH 7.2.
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
250 mg/mlo-phosphorylcholine1drop
330 %(v/v)isopropanol1reservoir
48 %(w/v)PEG40001reservoir
50.1 Mimidazole1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.07466,1.07516,0.8856, 1.05271
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.074661
21.075161
30.88561
41.052711
反射解像度: 1.82→30 Å / Num. obs: 275885 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 10.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.82→1.92 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 96.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 22445 / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 275885 / Rmerge(I) obs: 0.032
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.3 % / Rmerge(I) obs: 0.119

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.82→16.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1454528.39 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FIRST 21 RESIDUES (ASP 1-ASP 21) WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS AT 1.82 A RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1537 6.9 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 22379 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.4559 Å2 / ksol: 0.503596 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.64 Å20.54 Å20 Å2
2--2.64 Å20 Å2
3----5.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.04 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→16.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1488 0 44 205 1737
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.932.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 173 5.7 %
Rwork0.202 2859 -
obs--79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PCH_PAR.TXTPCH_TOP.TXT
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.69
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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