[日本語] English
万見
- PDB-1h8b: EF-hands 3,4 from alpha-actinin / Z-repeat 7 from titin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8b
タイトルEF-hands 3,4 from alpha-actinin / Z-repeat 7 from titin
要素
  • ALPHA-ACTININ 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
  • TITIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Z-DISK STRUCTURAL COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / telethonin binding / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of cation channel activity ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / telethonin binding / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of cation channel activity / LIM domain binding / microspike assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of potassium ion transport / focal adhesion assembly / muscle cell development / Striated Muscle Contraction / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / pseudopodium / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeletal protein binding / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / platelet alpha granule lumen / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / cell projection / filopodium / actin filament / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / dendritic spine / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Titin, Z repeat / Titin Z / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Titin, Z repeat / Titin Z / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Titin / Alpha-actinin-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, CARTESIAN DYANMICS
データ登録者Atkinson, R.A. / Joseph, C. / Kelly, G. / Muskett, F.W. / Frenkiel, T.A. / Nietlispach, D. / Pastore, A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Ca2+-Independent Binding of an EF-Hand Domain to a Novel Motif in the Alpha-Actinin-Titin Complex
著者: Atkinson, R.A. / Joseph, C. / Kelly, G. / Muskett, F.W. / Frenkiel, T.A. / Nietlispach, D. / Pastore, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: The Binding of Alpha-Actinin to Titin: Implications for Z-Disk Assembly
著者: Atkinson, R.A. / Joseph, C. / Piaz, F.D. / Birolo, L. / Stier, G. / Pucci, P. / Pastore, A.
履歴
登録2001年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ACTININ 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
B: TITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7442
ポリマ－13,7442
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50LOWEST ENERGIES
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 ALPHA-ACTININ 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM / ACT-EF34


分子量: 8077.011 Da / 分子数: 1 / 断片: EF-HANDS 3&4 RESIDUE 822-894 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P35609
#2: タンパク質 TITIN / ZR7


分子量: 5667.321 Da / 分子数: 1 / 断片: Z-REPEAT 7 RESIDUES 648-698 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O97791
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION THR822MET, MODIFIED FOR EXPRESSION F-ACTIN CROSS-LINKING PROTEIN IS ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION THR822MET, MODIFIED FOR EXPRESSION F-ACTIN CROSS-LINKING PROTEIN IS INVOLVED IN ANCHORING OF ACTIN TO A VARIETY OF INTRACELLULAR STRUCTURES.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: SEE PUBLICATION
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS DETERMINED USING CONSTRAINTS FROM 15N-EDITED NOESY, 13C-EDITED NOESY AND F1-FILTERED/F3-EDITED NOESY SPECTRA, RECORDED ON 13C, 15N-LABELLED SAMPLES IN WHICH ...Text: THE STRUCTURE OF THE COMPLEX WAS DETERMINED USING CONSTRAINTS FROM 15N-EDITED NOESY, 13C-EDITED NOESY AND F1-FILTERED/F3-EDITED NOESY SPECTRA, RECORDED ON 13C, 15N-LABELLED SAMPLES IN WHICH ONLY ONE OF THE TWO COMPONENTS WAS LABELLED

-
試料調製

詳細内容: 0.7 MM COMPLEX
試料状態イオン強度: 20 mM / pH: 6.6 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian UNITYVarianUNITY6002
Varian INOVAVarianINOVA8003
Bruker DRXBrukerDRX8004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
DYANA構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, CARTESIAN DYANMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS MAY BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE THE FIRST RESIDUE OF THE NATURAL SEQUENCE OF ALPHA-ACTININ EF34 IS REPLACED BY A MET. THIS IS PRECEDED BY THE DIPEPTIDE GLY-ALA. ...詳細: REFINEMENT DETAILS MAY BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE THE FIRST RESIDUE OF THE NATURAL SEQUENCE OF ALPHA-ACTININ EF34 IS REPLACED BY A MET. THIS IS PRECEDED BY THE DIPEPTIDE GLY-ALA. THERE ARE NO DISTANCE CONSTRAINTS FOR THESE TWO RESIDUES WHICH ARE OMITTED FROM THE STRUCTURE CALCULATION. THE FIRST RESIDUE OF THE NATURAL SEQUENCE OF TITIN ZR7 IS REPLACED BY A MET. THIS IS PRECEDED BY THE DIPEPTIDE GLY-ALA. THERE ARE NO DISTANCE CONSTRAINTS FOR THE N-TERMINAL 8 RESIDUES AND THE C-TERMINAL 22 RESIDUES WHICH ARE OMITTED FROM THE STRUCTURE CALCULATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGIES / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る