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万見
- PDB-1h7x: Dihydropyrimidine dehydrogenase (DPD) from pig, ternary complex o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h7x
タイトルDihydropyrimidine dehydrogenase (DPD) from pig, ternary complex of a mutant enzyme (C671A), NADPH and 5-fluorouracil
要素DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
キーワードELECTRON TRANSFER / FLAVIN / IRON-SULFUR CLUSTERS / PYRIMIDINE CATABOLISM / 5-FLUOROURACIL DEGRADATION / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) / thymidine catabolic process / dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) activity / uracil binding / beta-alanine biosynthetic process / thymine catabolic process / uracil catabolic process / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding ...dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) / thymidine catabolic process / dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) activity / uracil binding / beta-alanine biosynthetic process / thymine catabolic process / uracil catabolic process / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Alpha-helical ferredoxin / Alpha-Beta Plaits - #20 / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / FAD/NAD(P)-binding domain ...Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Alpha-helical ferredoxin / Alpha-Beta Plaits - #20 / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-NDP / IRON/SULFUR CLUSTER / 5-FLUOROURACIL / Dihydropyrimidine dehydrogenase [NADP(+)]
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Dobritzsch, D. / Schneider, G. / Schnackerz, K.D. / Lindqvist, Y.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Dihydropyrimidine Dehydrogenase, a Major Determinant of the Pharmacokinetics of the Anti-Cancer Drug 5-Fluorouracil
著者: Dobritzsch, D. / Schneider, G. / Schnackerz, K.D. / Lindqvist, Y.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Study of Pig Liver Dihydropyrimidine Dehydrogenase
著者: Dobritzsch, D. / Persson, K. / Schneider, G. / Lindqvist, Y.
履歴
登録2001年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年1月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 2.12018年2月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.22024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF, BF, CF, DF" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF, BF, CF, DF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ARE ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
C: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)460,38136
ポリマ－446,2854
非ポリマー14,09632
水77,2664289
1
A: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,19018
ポリマ－223,1432
非ポリマー7,04816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,19018
ポリマ－223,1432
非ポリマー7,04816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.950, 159.290, 163.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999998, 0.001778, -0.00041), (-0.001716, -0.840285, 0.542142), (0.000619, 0.542142, 0.840287)155.12051, 62.97818, -18.55704
2given(-0.999998, -0.001657, 0.001065), (-0.001964, 0.796369, -0.604807), (0.000154, -0.604808, -0.796371)129.92288, 87.18368, 96.23115
3given(0.999982, 0.005489, -0.002623), (0.005659, -0.99752, 0.070158), (-0.002231, -0.070172, -0.997532)-25.44943, 147.75595, 73.56749

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE / DIHYDROURACIL DEHYDROGENASE / DIHYDROTHYMINE DEHYDROGENASE


分子量: 111571.281 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: DPYD / プラスミド: PSE420 / 遺伝子 (発現宿主): DPYD / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
参照: UniProt: Q28943, dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+)

-
非ポリマー , 6種, 4321分子

#2: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#6: 化合物
ChemComp-URF / 5-FLUOROURACIL / 5-FU


分子量: 130.077 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3FN2O2 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION CYS671ALA INVOLVED IN THE CATABOLISM OF URACIL AND THYMIDINE ...CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION CYS671ALA INVOLVED IN THE CATABOLISM OF URACIL AND THYMIDINE LEADING TO THE FORMATION OF BETA-ALANINE. CATALYSES THE REDUCTION OF URACIL AND THYMINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 4.7
詳細: 100 MM SODIUM CITRATE PH 4.7, 16-20 % POLYETHYLENE GLYCOL 6000, 1 MM DTT, 1 MM NADPH, 5 MM 5FU
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
119-22 %(w/v)PEG60001reservoir
2100 mMsodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9746
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9746 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 274925 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 8.7 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.166 / % possible all: 95.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 1471519 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 % / Rmerge(I) obs: 0.166

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE, UNCOMPLEXED

解像度: 2.01→25.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 4072791.96 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 5418 2 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 273624 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48 Å2 / ksol: 0.371281 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6 Å20 Å2-1.99 Å2
2--3.77 Å20 Å2
3----1.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→25.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31056 0 692 4289 36037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 2 Å2 / Rms dev position: 0.16 Å
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 574 2 %
Rwork0.193 28847 -
obs--84.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PG2.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE_FU.PARAMPG2.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMSUBS.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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