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万見
- PDB-1h6o: Dimerisation domain from human TRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6o
タイトルDimerisation domain from human TRF1
要素TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1
キーワードTELOMERE BINDING / TRF1 / TELOMERE / DIMERISATION / TRFH / DNA-BINDING / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / ankyrin repeat binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / fibrillar center / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains ...Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / : / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fairall, L. / Chapman, L. / Rhodes, D.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Structure of the TRFH dimerization domain of the human telomeric proteins TRF1 and TRF2.
著者: Fairall, L. / Chapman, L. / Moss, H. / de Lange, T. / Rhodes, D.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: A Human Telomeric Protein
著者: Chong, L. / Van Steensel, B. / Broccoli, D. / Erdjument-Bromage, H. / Hannish, J. / Tempst, P. / de Lange, T.
履歴
登録2001年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_radiation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: citation / pdbx_database_status
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3271
ポリマ－23,3271
非ポリマー00
水00
1
A: TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1

A: TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6542
ポリマ－46,6542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.390, 85.390, 91.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1 / TRF1


分子量: 23326.758 Da / 分子数: 1 / 断片: DIMERISATION DOMAIN RESIDUES 63-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54274

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 6
詳細: PH6, 5-15% GLYCEROL, 1-5 MM MAGNESIUM ACETATE, 1 % PEG 8000, pH 6.00
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTris-HCl1drop
2200 mM1dropKCl
310 %glycerol1drop
40.5 mMPMSF1drop
510 mMmercaptoethanol1drop
634 mg/mlprotein1drop
7100 mMsodium cacodylate1reservoir
85-15 %glycerol1reservoir
91-5 mM1reservoirMg(OAc)2
101 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→23.69 Å / Num. obs: 8514 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 60.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.14 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 45019

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9→24.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 4200344.17 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 801 9.8 %RANDOM
Rwork0.25 ---
obs0.25 8186 92.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / ksol: 0.290203 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.5 Å219.54 Å20 Å2
2--16.5 Å20 Å2
3----33.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→24.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1475 0 0 0 1475
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.762.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 84 7.1 %
Rwork0.325 1099 -
obs--81.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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