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万見
- PDB-1h53: Binding of Phosphate and Pyrophosphate ions at the active site of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h53
タイトルBinding of Phosphate and Pyrophosphate ions at the active site of human Angiogenin as revealed by X-ray Crystallography
要素ANGIOGENIN
キーワードHYDROLASE / ANGIOGENIN / RIBONUCLEASE / PHOSPHATE / PYROPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation ...angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation / homeostatic process / hematopoietic stem cell proliferation / rRNA transcription / basement membrane / endocytic vesicle / RNA nuclease activity / positive regulation of phosphorylation / ovarian follicle development / response to hormone / positive regulation of endothelial cell proliferation / actin filament polymerization / stress granule assembly / RNA endonuclease activity / peptide binding / positive regulation of protein secretion / placenta development / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cytoplasmic stress granule / antibacterial humoral response / cell migration / actin cytoskeleton / heparin binding / ribosome binding / actin binding / chromosome / growth cone / endonuclease activity / angiogenesis / response to hypoxia / defense response to Gram-positive bacterium / rRNA binding / receptor ligand activity / copper ion binding / signaling receptor binding / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / PHOSPHATE ION / Angiogenin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Leonidas, D.D. / Chavali, G.B. / Jardine, A.M. / Li, S. / Shapiro, R. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Binding of Phosphate and Pyrophosphate Ions at the Active Site of Human Angiogenin as Revealed by X-Ray Crystallography
著者: Leonidas, D.D. / Chavali, G.B. / Jardine, A.M. / Li, S. / Shapiro, R. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Refined Crystal Structures of Native Human Angiogenin and Two Active Site Variants: Implications for the Unique Functional Properties of an Enzyme Involved in Neovascularisation During Tumour Growth
著者: Leonidas, D.D. / Shapiro, R. / Allen, S.C. / Subbarao, G.V. / Velouraja, K. / Acharya, K.R.
履歴
登録2001年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANGIOGENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3683
ポリマ－14,0811
非ポリマー2872
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.383, 37.538, 38.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 ANGIOGENIN / RIBONUCLEASE 5 / RNASE 5


分子量: 14080.930 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P03950, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRNA-SPECIFIC RIBONUCLEASE THAT BINDS TO ACTIN ON THE SURFACE OF ENDOTHELIAL CELLS CHAIN A ...TRNA-SPECIFIC RIBONUCLEASE THAT BINDS TO ACTIN ON THE SURFACE OF ENDOTHELIAL CELLS CHAIN A ENGINEERED MUTATION FROM GLN 117 GLY
Has protein modificationY
配列の詳細THE N-TERMINAL RESIDUE (PCA 1) IS A PYROGLUTAMYL RESIDUE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.91 %
結晶化pH: 5.2
詳細: 20MM SODIUM CITRATE, 0.2M SODIUM POTASSIUM TARTARATE, 10% PEG 6000 PH 5.2
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMsodium citrate1reservoir
20.2 Msodium potassium tartrate1reservoir
310 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.87
検出器日付: 1998年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 8677 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / % possible all: 85.6
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 45669 / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B1I

1b1i


解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED RESIDUES 1 AND 2 ARE DISORDERED AND WERE NOT ADDED TO THE FILE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 428 4.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 8648 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数971 0 18 47 1036
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.861.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.062
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.982
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 53 4.2 %
Rwork0.277 1219 -
obs--88.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REPTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.WATERTOPOW.WATER
X-RAY DIFFRACTION3CITRATE.PARCITRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PO4.PARPO4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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