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万見
- PDB-1h4v: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE from Thermus Thermophilus (ligand free) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h4v
タイトルHISTIDYL-TRNA SYNTHETASE from Thermus Thermophilus (ligand free)
要素HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードTRNA SYNTHETASE / CLASS IIA AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / ATP + L-HISTIDINE TRNA(HIS)-> AMP + PPI + L-HISTIDYL-TRNA(HIS)
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine-tRNA ligase / histidine-tRNA ligase activity / histidyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine--tRNA ligase / Histidine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cusack, S. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: A Succession of Substrate Induced Conformational Changes Ensures the Amino Acid Specificity of Thermus Thermophilus Prolyl-tRNA Synthetase: Comparison with Histidyl-tRNA Synthetase
著者: Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Grotli, M. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure Analysis of the Activation of Histidine by Thermus Thermophilus Histidyl-tRNA Synthetase
著者: Aberg, A. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Rasmussen, B. / Cusack, S.
履歴
登録2001年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2222
ポリマ－47,1261
非ポリマー961
水1,17165
1
B: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子

B: HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4444
ポリマ－94,2522
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.130, 102.150, 91.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 47125.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: LIGAND FREE FORM OF THE ENZYME / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB27
参照: UniProt: P56194, UniProt: P62374*PLUS, histidine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF T. THERMOPHILUS HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE IS GIVEN IN BIOCHEMISTRY 36, 3084 - 3094, ...THE SEQUENCE OF T. THERMOPHILUS HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE IS GIVEN IN BIOCHEMISTRY 36, 3084 - 3094, 1997. JRNL REFERENCE CONTAINS SEQUENCE ERROR IN FIGURE 1 IN T. THERMOPHILUS HISRS, ALA 49 SHOULD BE VAL 49.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 %
結晶化pH: 7 / 詳細: DESCRIBED IN REFERENCE 1., pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-12 mg/mlprotein1drop
250 mMTris Maleate1drop
33 mM1dropMgCl2
40.5 mMdithiothreitol1drop
51 mM1dropNaN3
646 %(w/v)satammonium sulfate1reservoir
710 %(w/v)glycerol1reservoir
850 mMTris Maleate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→12 Å / Num. obs: 39592 / % possible obs: 86.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 72.1
反射
*PLUS
Num. obs: 17744 / Num. measured all: 39592
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.1 % / Rmerge(I) obs: 0.137

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ADJ

1adj


解像度: 2.4→12 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 57-62 AND 117-120 ARE DISORDERED. OTHER RESIDUES WITH SIDE-CHAIN ATOMS WITH ZERO OCCUPANCY ARE POORLY ORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 899 4.4 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 17733 86.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.1 Å2 / ksol: 0.44 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.108 Å20 Å20 Å2
2--1.966 Å20 Å2
3----3.073 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3186 0 5 65 3256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.264
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.793
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.4894
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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