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万見
- PDB-1h4t: Prolyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus complexed with L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h4t
タイトルProlyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus complexed with L-proline
要素PROLYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードAMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / ATP + L-PROLINE + TRNA(PRO) AMP + PPI + L-PROLYL-TRNA(PRO) / CLASS II AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / Proline-tRNA ligase, class IIa / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain ...C-terminal domain of ProRS / Proline-tRNA ligase, class IIa / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / Proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Cusack, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: A Succession of Substrate Induced Conformational Changes Ensures the Amino Acid Specificity of Thermus Thermophilus Prolyl-tRNA Synthetase: Comparison with Histidyl-tRNA Synthetase
著者: Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Grotli, M. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of a Eukaryote/Archaeon-Like Prolyl-tRNA Synthetase and its Complex with tRNA (Pro)(Cgg)
著者: Yaremchuk, A. / Cusack, S. / Tukalo, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallisation and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Thermus Thermophilus Prolyl-tRNA Synthetase
著者: Yaremchuk, A. / Cusack, S. / Tukalo, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Improved Crystals of Thermus Thermophilus Prolyl-tRNA Synthetase Complexed with Cognate tRNA Obtained by Crystallisation from Precipitate
著者: Yaremchuk, A. / Krikliviy, I. / Cusack, S. / Tukalo, M.
#4: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: TRNA(Pro) Recognition by Thermus Thermophilus Prolyl-tRNA Synthetase
著者: Cusack, S. / Yaremchuk, A. / Krikliviy, I. / Tukalo, M.
履歴
登録2001年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
B: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
C: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
D: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,97412
ポリマ－218,2524
非ポリマー7228
水7,927440
1
A: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
B: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,4876
ポリマ－109,1262
非ポリマー3614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
D: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,4876
ポリマ－109,1262
非ポリマー3614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.570, 193.470, 125.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.855039, 0.518535, -0.005508), (0.518378, -0.854968, -0.01773), (-0.013903, 0.012305, -0.999828)-9.4397, 37.7063, 223.064
2given(0.221626, 0.817157, 0.532106), (0.828572, -0.445522, 0.339084), (0.514149, 0.365739, -0.775813)-40.4875, -0.3455, 93.9726
3given(0.619941, 0.454545, 0.639579), (-0.585689, 0.810493, -0.008306), (-0.52215, -0.369446, 0.76868)-44.3087, 13.8886, 129.9109

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要素

#1: タンパク質
PROLYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 54562.965 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFICATION DESCRIBED IN REFERENCE 2 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB-8 / 参照: UniProt: Q5SM28*PLUS, proline-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.9 / 詳細: SEE REFERENCE 2, pH 7.90

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→15 Å / Num. obs: 71108 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.223 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. measured all: 284962

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HC7 (LIGAND FREE PROLYL-TRNA SYNTHETASE)

1hc7


解像度: 2.9→15 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ZINC CO-ORDINATION TO FOUR CYSTEINES WAS RESTRAINED. SIDE-CHAINS ATOMS WITH OCCUPANCY ZERO HAVE POOR OR ABSENT ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 3538 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 71108 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.4 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.82 Å20 Å20 Å2
2---4.82 Å20 Å2
3---6.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14988 0 36 440 15464
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0065
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.43
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.994
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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