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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1h4u | ||||||
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タイトル | Domain G2 of mouse nidogen-1 | ||||||
![]() | NIDOGEN-1 | ||||||
![]() | EXTRACELLULAR MATRIX PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() Laminin interactions / regulation of basement membrane organization / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / proteoglycan binding ...Laminin interactions / regulation of basement membrane organization / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / proteoglycan binding / positive regulation of muscle cell differentiation / basement membrane / collagen binding / extracellular matrix organization / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / cell-matrix adhesion / cell periphery / : / calcium ion binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hopf, M. / Gohring, W. / Ries, A. / Timpl, R. / Hohenester, E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure and Mutational Analysis of a Perlecan-Binding Fragment of Nidogen-1 著者: Hopf, M. / Gohring, W. / Ries, A. / Timpl, R. / Hohenester, E. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1991 タイトル: Recombinant Nidogen Consists of Three Globular Domains and Mediates Binding of Laminin to Collagen Type Iv 著者: Fox, J.W. / Mayer, U. / Nischt, R. / Aumailley, M. / Reinhardt, D. / Wiedemann, H. / Mann, K. / Timpl, R. / Krieg, T. / Engel, J. / Chu, M.-L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 61.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 44.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29272.756 Da / 分子数: 1 / 断片: G2 FRAGMENT, RESIDUES 395-659 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5.5 詳細: 10 MG/ML PROTEIN, 5-8% PEG4000, 0.1 M ACETATE PH 5.5 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: QUANTUM4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 17203 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 14.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 15 Å |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |