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万見
- PDB-1h4r: Crystal Structure of the FERM domain of Merlin, the Neurofibromat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h4r
タイトルCrystal Structure of the FERM domain of Merlin, the Neurofibromatosis 2 Tumor Suppressor Protein.
要素MERLIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FERM / NEUROFIBROMATOSIS / NF2 / CYTOSKELETON / ANTI-ONCOGENE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / regulation of gliogenesis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / osteoblast proliferation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development ...regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / regulation of gliogenesis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / osteoblast proliferation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development / positive regulation of protein localization to early endosome / lens fiber cell differentiation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of stem cell proliferation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell-cell junction organization / regulation of protein localization to nucleus / filopodium membrane / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of cell-matrix adhesion / cortical actin cytoskeleton / negative regulation of cell-cell adhesion / odontogenesis of dentin-containing tooth / RHO GTPases activate PAKs / cleavage furrow / mesoderm formation / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell migration / filopodium / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / adherens junction / regulation of protein stability / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / MAPK cascade / integrin binding / apical part of cell / lamellipodium / actin binding / regulation of cell shape / cell body / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / early endosome / cytoskeleton / regulation of cell cycle / neuron projection / negative regulation of cell population proliferation / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein ...Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Cooper, D.R. / Kang, B.S. / Sheffield, P. / Devedjiev, Y. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: The Structure of the Ferm Domain of Merlin, the Neurofibromatosis Type 2 Gene Product.
著者: Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2001年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MERLIN
B: MERLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5528
ポリマ－73,9762
非ポリマー5766
水15,511861
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.018, 89.328, 96.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MERLIN


分子量: 36987.848 Da / 分子数: 2 / 断片: FERM DOMAIN RESIDUES 1-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: RECOMBINANTLY EXPRESSED IN BL21-RIL CELLS AS A HEXA-HISTIDINE AND GST TAGGED PROTEIN. THE TAG WAS REMOVED BY RTEV CLEAVAGE.
プラスミド: PHGM313 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35240
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 861 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ACTS AS A MEMBRANE STABILIZING PROTEIN.
配列の詳細N-TERMINAL GLYCINE IS FROM RTEV CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED USING HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION WIHTH 56% AMMONIUM SULFATE, 2% DIOXANE, 100 MM CACODYLATE, PH 6.5. A 1:1 RATIO OF PROTEIN TO WELL SOLUTION WAS USED.
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
256 %saturatedammonium sulfate1reservoir
32 %dioxane1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 68182 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 68222 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.6 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Num. unique obs: 6875 / Rmerge(I) obs: 0.622

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.0.36精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GC6.PDB

1gc6


解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.675 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 985 1.5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs-66303 95.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4912 0 30 861 5803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225040
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024555
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.391.966803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.759310620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025465
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021050
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.31069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.34442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2390.5687
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2440.373
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3460.555
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8051.52940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5124759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2232100
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7064.52044
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.268 77
Rwork0.26 4917
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5.0.36 18/01/2001 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.39
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.847 Å / Rfactor Rfree: 0.268 / % reflection Rfree: 77 % / Rfactor Rwork: 0.26 / Num. reflection Rwork: 4917

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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