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万見
- PDB-1gya: N-GLYCAN AND POLYPEPTIDE NMR SOLUTION STRUCTURES OF THE ADHESION ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gya
タイトルN-GLYCAN AND POLYPEPTIDE NMR SOLUTION STRUCTURES OF THE ADHESION DOMAIN OF HUMAN CD2
要素HUMAN CD2
キーワードADHESION GLYCOPROTEIN / CELL SURFACE ADHESION RECEPTOR / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY V-SET DOMAIN / T LYMPHOCYTE ADHESION GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell activation / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor tyrosine kinase binding ...positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell activation / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor tyrosine kinase binding / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell junction / signaling receptor activity / cell surface receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / protein-containing complex / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
T-cell surface antigen CD2 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface antigen CD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
データ登録者Wyss, D.F. / Choi, J.S. / Wagner, G.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Conformation and function of the N-linked glycan in the adhesion domain of human CD2.
著者: Wyss, D.F. / Choi, J.S. / Li, J. / Knoppers, M.H. / Willis, K.J. / Arulanandam, A.R. / Smolyar, A. / Reinherz, E.L. / Wagner, G.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Composition and Sequence Specific Resonance Assignments of the Heterogeneous N-Linked Glycan in the 13.6 KDa Adhesion Domain of Human Cd2 as Determined by NMR on the Intact Glycoprotein
著者: Wyss, D.F. / Choi, J.S. / Wagner, G.
履歴
登録1995年5月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN CD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0132
ポリマ－12,4531
非ポリマー1,5591
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 120PROSTAT/STRUCT_CHECK
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 HUMAN CD2 / HSCD2=105=


分子量: 12453.215 Da / 分子数: 1 / 断片: ADHESION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLYCOSYLATED / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE ADHESION DOMAIN OF HUMAN CD2 (HSCD2=105=) WAS OBTAINED BY CLOSTRIPAIN DIGESTION OF THE TWO-DOMAIN HUMAN CD2 (HSCD2=182=)
遺伝子: SCD2=182= / 器官: OVARY / プラスミド: PM1 / 遺伝子 (発現宿主): SCD2=182=
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06729
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1559.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6[DManpa1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f3-g1_f6-h1_h2-i1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態pH: 4.5 / 温度: 286 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

NMR software
名称開発者分類
DGIIHAVEL精密化
DGII構造決定
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: PROSTAT/STRUCT_CHECK / 計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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