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- PDB-1gxr: WD40 Region of Human Groucho/TLE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gxr
タイトルWD40 Region of Human Groucho/TLE1
要素TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTIONAL CO-REPRESSOR / WD40 / TRANSCRIPTION REPRESSOR / WD REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


Repression of WNT target genes / beta-catenin-TCF complex / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of anoikis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / animal organ morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription ...Repression of WNT target genes / beta-catenin-TCF complex / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of anoikis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / animal organ morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / signal transduction / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Groucho/TLE, N-terminal Q-rich domain / Groucho/TLE N-terminal Q-rich domain / Groucho/transducin-like enhancer / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. ...Groucho/TLE, N-terminal Q-rich domain / Groucho/TLE N-terminal Q-rich domain / Groucho/transducin-like enhancer / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transducin-like enhancer protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pearl, L.H. / Roe, S.M. / Pickles, L.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the C-Terminal Wd40 Repeat Domain of the Human Groucho/Tle1 Transcriptional Corepressor
著者: Pickles, L.M. / Roe, S.M. / Hemingway, E.J. / Stifani, S. / Pearl, L.H.
履歴
登録2002年4月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
B: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7473
ポリマ－73,7072
非ポリマー401
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.407, 56.656, 102.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1 / ESG1


分子量: 36853.469 Da / 分子数: 2
断片: RESIDUES 443-770 (END OF SP-REGION 443-473 AND WD40 REPEAT DOMAIN 474-770)
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THIS CONSTRUCT CONTAINS ALL THE SEVEN WD REPEATS / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q04724
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B RESIDUES 475-511 WD REPEAT 1 CHAIN A, B RESIDUES 522-558 WD REPEAT 2 CHAIN A, B RESIDUES ...CHAIN A, B RESIDUES 475-511 WD REPEAT 1 CHAIN A, B RESIDUES 522-558 WD REPEAT 2 CHAIN A, B RESIDUES 565-602 WD REPEAT 3 CHAIN A, B RESIDUES 607-644 WD REPEAT 4 CHAIN A, B RESIDUES 649-685 WD REPEAT 5 CHAIN A, B RESIDUES 791-726 WD REPEAT 6 CHAIN A, B RESIDUES 732-768 WD REPEAT 7
配列の詳細THE CONFLICT IS CONFIRMED BY RESEQUENCING THE GENE AND THE RESIDUES 464 AND 465 ARE CONFIRMED TO BE ...THE CONFLICT IS CONFIRMED BY RESEQUENCING THE GENE AND THE RESIDUES 464 AND 465 ARE CONFIRMED TO BE ASP AND ALA RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 287 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY MICROBATCH METHODS AT 14C. PROTEIN AT 6MG/ML, WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME O PRECIPITANT (22% PEG8000, 100MM, NACACODYLATE, 100MM CAACETATE)., pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein11
222 %PEG800011
3100 mMsodium cacodylate11
4100 mMcalcium acetate11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. obs: 92007 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.67 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.65 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 83990 / % possible obs: 100 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.7 Å / % possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ERJ

1erj


解像度: 1.65→40.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1439675.18 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 3977 4.7 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 83957 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.0585 Å2 / ksol: 0.348345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.44 Å20 Å20.39 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3----4.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→40.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5029 0 1 564 5594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 596 4.3 %
Rwork0.268 13329 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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