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- PDB-1gvd: CRYSTAL STRUCTURE OF C-MYB R2 V103L MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gvd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF C-MYB R2 V103L MUTANT
要素MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / MYB / C-MYB / DNA BINDING / ION BINDING / PROTO-ONCOGENE / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of testosterone secretion / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / myeloid cell development / positive regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of hepatic stellate cell activation / negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / skeletal muscle cell proliferation / embryonic digestive tract development / myeloid cell differentiation / cellular response to interleukin-6 ...positive regulation of testosterone secretion / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / myeloid cell development / positive regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of hepatic stellate cell activation / negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / skeletal muscle cell proliferation / embryonic digestive tract development / myeloid cell differentiation / cellular response to interleukin-6 / T-helper 2 cell differentiation / WD40-repeat domain binding / stem cell division / positive regulation of collagen biosynthetic process / homeostasis of number of cells / positive regulation of glial cell proliferation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / spleen development / cellular response to retinoic acid / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / thymus development / cellular response to leukemia inhibitory factor / B cell differentiation / response to ischemia / erythrocyte differentiation / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to hydrogen peroxide / calcium ion transport / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / response to hypoxia / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator Wos2-domain / LMSTEN motif / C-myb, C-terminal / C-myb, C-terminal / : / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / Homeodomain-like ...Transcription regulator Wos2-domain / LMSTEN motif / C-myb, C-terminal / C-myb, C-terminal / : / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / Homeodomain-like / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Transcriptional activator Myb
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Ogata, K.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of C-Myb DNA-Binding Domain: Specific Na+ Binding and Correlation with NMR Structure
著者: Tahirov, T.H. / Morii, H. / Uedaira, H. / Sasaki, M. / Sarai, A. / Adachi, S. / Park, S.Y. / Kamiya, N. / Ogata, K.
#1: ジャーナル: Cell (Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Mechanism of C-Myb-C/Ebpbeta Cooperation from Separated Sites on a Promoter
著者: Tahirov, T.H. / Sato, K. / Ichikawa-Iwata, E. / Sasaki, M. / Inoue-Bungo, T. / Shiina, M. / Kimura, K. / Takata, S. / Fujikawa, A. / Morii, H. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Ishii, S. / Ogata, K.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Wild Type and V103L Mutant Myb R2 DNA-Binding Domain
著者: Tahirov, T.H. / Morii, H. / Uedaira, H. / Sarai, A. / Ogata, K.
履歴
登録2002年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5274
ポリマ－6,3161
非ポリマー2103
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)28.951, 40.114, 48.807
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN


分子量: 6316.437 Da / 分子数: 1 / 断片: R2, RESIDUES 90-141 / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P06876
#2: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION VAL 103 LEU

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 297 K / pH: 6.8
詳細: 3.15 M AMMONIUM SULFATE IN 0.05 M MES BUFFER AT PH 6.8, PROTEIN CONCENTRATION 10 MG/ML PLUS 10 MM DTT, TEMPERATURE 297 K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MAC SCIENCE M06XHF22 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月16日 / 詳細: MAC SCIENCE DOUBLE MIRROR
放射モノクロメーター: 0.15 MM NICKEL FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. obs: 10332 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.657 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 38.204
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 6.07 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 8.351 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GV5

1gv5


解像度: 1.45→12.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 731165.04 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 543 5.3 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.18 10307 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.5097 Å2 / ksol: 0.550446 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3---0.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.15 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.07 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→12.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数446 0 11 51 508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.941.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.742.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 61 3.8 %
Rwork0.236 1543 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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